Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Додекамерный белок имеет четвертичную структуру, состоящую из 12 белковых субъединиц в комплексе. Додекамерные комплексы могут иметь различные "топологии" субъединиц, но обычно в белковых структурах наблюдается лишь небольшое количество из теоретически возможных расположений субъединиц. Додекамер (белок) – это белковый комплекс, состоящий из 12 белковых субъединиц. Распространенным расположением субъединиц является тетраэдрическое распределение тримеров субъединиц (или симметрия 3/4 порядка). Другое наблюдаемое расположение субъединиц представляет собой два кольца из шести субъединиц, расположенных рядом вдоль шестикратной оси (или симметрия 2/6 порядка).
A dodecameric protein has a quaternary structure consisting of 12 protein subunits in a complex. Dodecameric complexes can have a number of subunit 'topologies', but typically only a few of the theoretically possible subunit arrangements are observed in protein structures. A dodecamer (protein) is a protein complex with 12 protein subunits. A common subunit arrangement involves a tetrahedral distribution of subunit trimers (or 3 4 point symmetry). Another observed arrangement of subunits puts two rings of six subunits side by side along the sixfold axis (or 2 6 point symmetry).
Пропионил-КоА карбоксилаза
Когда несколько копий полипептида, закодированного геном, образуют агрегат, эта белковая структура называется мультимером. Когда мультимер формируется из полипептидов, произведенных двумя различными мутантными аллелями одного и того же гена, смешанный мультимер может проявлять более высокую функциональную активность, чем мультимеры, образованные каждым из мутантов по отдельности. В этом случае явление называется внутригенной комплементацией или интер-аллельной комплементацией. Пропионил-КоА-карбоксилаза (ПКК) – это додекамерный гетерополимер, состоящий из α и β субъединиц в структуре α6β6. Мутации в ПКК, как в α-субъединице (ПККα), так и в β-субъединице (ПККβ), могут вызывать пропионовую ацидемию у человека. Когда различные мутантные линии клеток фибробластов кожи с дефектами в PCCβ сливались попарно, образовавшийся в результате гетеромультимерический белок β часто демонстрировал более высокий уровень активности, чем можно было бы ожидать, исходя из активности родительских ферментов. Это наблюдение внутригенной комплементации показало, что мультимерическая додекамерная структура ПКК обеспечивает кооперативные взаимодействия между составляющими мономерами ПККβ, которые могут создавать более функциональную форму голофермента.
When multiple copies of a polypeptide encoded by a gene form an aggregate, this protein structure is referred to as a multimer. When a multimer is formed from polypeptides produced by two different mutant alleles of a particular gene, the mixed multimer may exhibit greater functional activity than the unmixed multimers formed by each of the mutants alone. In such a case, the phenomenon is referred to as intragenic complementation or interallelic complementation. Propionyl CoA carboxylase (PCC) is a dodecameric heteropolymer composed of α and β subunits in a α6β6 structure. Mutations in PCC, either in the α subunit (PCCα) or β subunit (PCCβ) can cause propionic acidemia in humans. When different mutant skin fibroblast cell lines defective in PCCβ were fused in pairwise combinations, the β heteromultimeric protein formed as a result often exhibited a higher level of activity than would be expected based on the activities of the parental enzymes. This finding of intragenic complementation indicated that the multimeric dodecameric structure of PCC allows cooperative interactions between the constituent PCCβ monomers that can generate a more functional form of the holoenzyme.