АТФ-синтаза F-типа: структура, функция и механизм работы
F-ATPase
F-АТФаза: структура, функция и роль в синтезе АТФ. Белковый комплекс в мембранах, использующий протонный градиент для выработки энергии. Митохондрии, бактерии.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Мембранный белок
Membrane protein
F-АТФаза, также известная как АТФаза F-типа, является АТФазой/синтазой, обнаруженной в плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий (при окислительном фосфорилировании, где она известна как комплекс V) и в тилакоидных мембранах хлоропластов. Она использует протонный градиент для осуществления синтеза АТФ, обеспечивая пассивный поток протонов через мембрану по их электрохимическому градиенту и используя энергию, высвобождаемую в ходе транспортной реакции, для высвобождения вновь образованного АТФ из активного центра F-АТФазы. Вместе с V-АТФазами и A-АТФазами, F-АТФазы принадлежат к суперсемейству родственных роторных АТФаз. F-АТФаза состоит из двух доменов: домен Fo, который является интегральным белком мембраны и состоит из 3 различных типов интегральных белков, классифицируемых как a, b и c; и домен F1, который является периферическим (на стороне мембраны, в которую протоны перемещаются). F1 состоит из 5 полипептидных субъединиц α3β3γδε, которые связываются с поверхностью домена Fo.
F ATPase, also known as F Type ATPase, is an ATPase/synthase found in bacterial plasma membranes, in mitochondrial inner membranes (in oxidative phosphorylation, where it is known as Complex V), and in chloroplast thylakoid membranes. It uses a proton gradient to drive ATP synthesis by allowing the passive flux of protons across the membrane down their electrochemical gradient and using the energy released by the transport reaction to release newly formed ATP from the active site of F ATPase. Together with V ATPases and A ATPases, F ATPases belong to superfamily of related rotary ATPases. F ATPase consists of two domains:
the Fo domain, which is integral in the membrane and is composed of 3 different types of integral proteins classified as a, b and c.
the F1, which is peripheral (on the side of the membrane that the protons are moving into). F1 is composed of 5 polypeptide units α3β3γδε that bind to the surface of the Fo domain.
Структура
Частицы Fo F1 в основном состоят из полипептидов. Частица F1 содержит 5 типов полипептидов в соотношении 3α:3β:1δ:1γ:1ε. Состав Fo – 1a:2b:12c. Вместе они образуют роторный двигатель. Связывание протонов с субъединицами доменов Fo вызывает вращение их частей. Это вращение передается на домен F1 посредством механизма, подобного распределительному валу. АДФ и Pi (неорганический фосфат) спонтанно связываются с тремя β-субъединицами домена F1, в результате чего при каждом обороте на 120° высвобождается АТФ (ротационный катализ). Домены Fo расположены внутри мембраны, пронизывая фосфолипидный бислой, а домен F1 выступает в цитозоль клетки для обеспечения использования вновь синтезированного АТФ. Комплекс митохондриальной F1 АТФазы крупного рогатого скота, комплексированный с ингибиторным белком If1, часто упоминается в научной литературе. Примеры его функционирования можно найти во многих фундаментальных клеточных метаболических процессах, таких как ацидоз и алкалоз, а также в газообмене при дыхании. Буква "o" в Fo обозначает олигомицин, поскольку олигомицин способен ингибировать его функцию.
Fo F1 particles are mainly formed of polypeptides. The F1 particle contains 5 types of polypeptides, with the composition ratio—3α:3β:1δ:1γ:1ε. The Fo has the 1a:2b:12c composition. Together they form a rotary motor. As the protons bind to the subunits of the Fo domains, they cause parts of it to rotate. This rotation is propagated by a 'camshaft' to the F1 domain. ADP and Pi (inorganic phosphate) bind spontaneously to the three β subunits of the F1 domain, so that every time it goes through a 120° rotation ATP is released (rotational catalysis). The Fo domains sits within the membrane, spanning the phospholipid bilayer, while the F1 domain extends into the cytosol of the cell to facilitate the use of newly synthesized ATP. The Bovine Mitochondrial F1 ATPase Complexed with the inhibitor protein If1 is commonly cited in the relevant literature. Examples of its use may be found in many cellular fundamental metabolic activities such as acidosis and alkalosis and respiratory gas exchange. The o in the Fo stands for oligomycin, because oligomycin is able to inhibit its function.
N-ATPase
N-АТФазы — это группа F-АТФаз, лишенных субъединицы дельта/ОСКП, обнаруженных у бактерий и некоторых архей в результате горизонтального переноса генов. Они транспортируют ионы натрия вместо протонов и преимущественно гидролизуют АТФ. Они формируют отчетливую группу, которая генетически более далека от обычных F-АТФаз, чем A-АТФазы от V-АТФаз.
N ATPases are a group of F type ATPases without a delta/OSCP subunit, found in bacteria and a group of archaea via horizontal gene transfer. They transport sodium ions instead of protons and tend to hydrolyze ATP. They form a distinct group that is further apart from usual F ATPases than A ATPases are from V ATPases.