Введение
Бета-выпуклость может быть описана как локализованное нарушение регулярной водородной связи бета-листа путем введения дополнительных остатков в одну или обе водородные связки β-цепи.
Типы
β-выпуклости можно сгруппировать в зависимости от длины их разрушения, количества остатков, вставленных в каждую нить, параллельных или антипараллельных нарушенных β-нитей и их диэдрических углов (которые контролируют расположение их боковых цепей). Два типа встречаются чаще всего. Первый, классический бета-выпуклость, возникает внутри или на краю антипараллельного бета-листа; первый остаток на внешней выпуклости обычно имеет конформацию αR, а не нормальную β. Другой тип - бета-выпуклость G1, из которых существует два распространенных вида, оба в основном встречаются в сочетании с антипараллельным листом; один остаток имеет конформацию αL и обычно является глицином. В одном виде, петле бета-выпуклости, одна из водородных связей бета-выпуклости также образует бета-поворот или альфа-поворот, так что мотив часто находится в петле бета-шпильки. В другом виде, бета-ссылке, бета-выпуклость возникает в сочетании с и перекрывает бета-поворотом II типа.
Влияние на структуру
На уровне спинно-хребтовой структуры классические β-выпуклости могут вызвать простую аневризму β-листа, например, выпуклость в длинной β-шпине рибонуклеазы А (остатки 8891). Выпуклость β также может привести к тому, что β лист сложится и пересечет себя, например, когда два остатка с левосторонними и правосторонними спиральными двугранными углами α вставляются противоположными друг другу в β шпильку, как это происходит в Met9 и Asn16 в псевдоазурине (код присоединения PDB 1PAZ).
Влияние на функциональность белков
Сохраненные выпуклости регулярно влияют на функциональность белка. Основная функция выпуклостей заключается в том, чтобы вместить дополнительный остаток, добавленный в результате мутации и т. Д., При сохранении паттерна связывания и, следовательно, общей архитектуры белка. Другие выпуклости связаны с местами связывания белка. В некоторых случаях, например, в белках семейства иммуноглобулинов, сохраненные выпуклости способствуют димеризации доменов Ig. Они также имеют функциональное значение в белках DHFR (дигидрофоллатредуктаза) и SOD (супероксиддисмутаза), где петли, содержащие выпуклости, окружают активный участок.