Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Тип мембранного белка, который постоянно прикреплён к биологической мембране.
Type of membrane protein that is permanently attached to the biological membrane
Интегральный, или внутренний, мембранный белок (IMP) – это тип мембранного белка, который постоянно прикреплён к биологической мембране. Все трансмембранные белки можно классифицировать как IMP, но не все IMP являются трансмембранными белками. IMP составляют значительную долю белков, закодированных в геноме организма. Белки, проходящие сквозь мембрану, окружены кольцевыми липидами, определяемыми как липиды, находящиеся в непосредственном контакте с мембранным белком. Отделить такие белки от мембран можно только с помощью детергентов, неполярных растворителей или, иногда, денатурирующих агентов. Белки, прикрепляющиеся к клеточным мембранам лишь временно, известны как периферические мембранные белки. Эти белки могут либо ассоциироваться с интегральными мембранными белками, либо независимо внедряться в липидный бислой различными способами.
An integral, or intrinsic, membrane protein (IMP) is a type of membrane protein that is permanently attached to the biological membrane. All transmembrane proteins can be classified as IMPs, but not all IMPs are transmembrane proteins. IMPs comprise a significant fraction of the proteins encoded in an organism's genome. Proteins that cross the membrane are surrounded by annular lipids, which are defined as lipids that are in direct contact with a membrane protein. Such proteins can only be separated from the membranes by using detergents, nonpolar solvents, or sometimes denaturing agents. Proteins that adhere only temporarily to cellular membranes are known as peripheral membrane proteins. These proteins can either associate with integral membrane proteins, or independently insert in the lipid bilayer in several ways.
Интегральный политопический белок
Наиболее распространенным типом IMP является трансмембранный белок, который пронизывает всю биологическую мембрану. Однократно проходящие через мембрану белки пересекают мембрану только один раз, а многократно проходящие через мембрану белки многократно входят и выходят из нее, пересекая мембрану несколько раз. Однократно проходящие через мембрану белки можно классифицировать как тип I, у которых карбоксильный конец направлен к цитозолю, или тип II, у которых аминоконец направлен к цитозолю. Белки типа III содержат несколько трансмембранных доменов в одной полипептидной цепи, в то время как тип IV состоит из нескольких различных полипептидов, собранных вместе в канал, проходящий через мембрану. Белки типа V закреплены в липидном бислое посредством ковалентно связанных липидов. Наконец, белки типа VI имеют как трансмембранные домены, так и липидные якоря.
The most common type of IMP is the transmembrane protein, which spans the entire biological membrane. Single pass membrane proteins cross the membrane only once, while multi pass membrane proteins weave in and out, crossing the membrane several times. Single pass membrane proteins can be categorized as Type I, which are positioned such that their carboxyl terminus is towards the cytosol, or Type II, which have their amino terminus towards the cytosol. Type III proteins have multiple transmembrane domains in a single polypeptide, while type IV consists of several different polypeptides assembled together in a channel through the membrane. Type V proteins are anchored to the lipid bilayer through covalently linked lipids. Finally Type VI proteins have both transmembrane domains and lipid anchors.
Интегральные монотопные белки
Интегральные монотопные белки связаны с мембраной только с одной стороны и не пронизывают липидный бислой насквозь.
Integral monotopic proteins are associated with the membrane from one side but do not span the lipid bilayer completely.
Экстракция
Многие трудности в изучении интегральных мембранных белков обусловлены их извлечением из фосфолипидного бислоя. Поскольку интегральные белки пронизывают фосфолипидный бислой на всю ширину, их извлечение требует разрушения окружающих их фосфолипидов, не нанося при этом повреждений, которые могли бы нарушить функцию или структуру белков. Для проведения экстракции существует несколько эффективных методов, включая использование детергентов, низкосолевых растворов (высаливание), механического воздействия и резкого изменения давления.
Many challenges facing the study of integral membrane proteins are attributed to the extraction of those proteins from the phospholipid bilayer. Since integral proteins span the width of the phospholipid bilayer, their extraction involves disrupting the phospholipids surrounding them, without causing any damage that would interrupt the function or structure of the proteins. Several successful methods are available for performing the extraction including the uses of "detergents, low ionic salt (salting out), shearing force, and rapid pressure change".
Определение структуры белка
Инициатива по структуре белка (PSI), финансируемая Национальным институтом общемедицинских наук США (NIGMS), входящим в Национальный институт здравоохранения (NIH), ставит своей целью определение трехмерных структур белков и разработку методов, используемых в структурной биологии, в том числе для мембранных белков. Моделирование гомологии позволяет построить модель атомного разрешения "целевого" интегрального белка на основе его аминокислотной последовательности и экспериментально определенной трехмерной структуры родственного гомологичного белка. Эта процедура широко применяется для лиганд-связывающих G-белковых рецепторов (GPCR) и их комплексов.
The Protein Structure Initiative (PSI), funded by the U. S. National Institute of General Medical Sciences (NIGMS), part of the National Institutes of Health (NIH), has among its aim to determine three dimensional protein structures and to develop techniques for use in structural biology, including for membrane proteins. Homology modeling can be used to construct an atomic resolution model of the "target" integral protein from its amino acid sequence and an experimental three dimensional structure of a related homologous protein. This procedure has been extensively used for ligand G protein–coupled receptors (GPCR) and their complexes.
Функция
IMP включают транспортеры, линкеры, каналы, рецепторы, ферменты, структурные мембранные якорные домены, белки, участвующие в накоплении и передаче энергии, и белки, ответственные за клеточную адгезию. Классификация транспортеров доступна в Базе данных классификации транспортеров. В качестве примера взаимосвязи между IMP (в данном случае бактериальным светоулавливающим пигментом, бактериородопсином) и мембраной, образованной фосфолипидным бислоем, приведена иллюстрация ниже. В этом случае интегральный мембранный белок пронизывает фосфолипидный бислой семь раз. Часть белка, погруженная в гидрофобные области бислоя, имеет альфа-спиральную структуру и состоит преимущественно из гидрофобных аминокислот. C-концевой конец белка находится в цитозоле, а N-концевой регион – снаружи клетки. Мембрана, содержащая этот конкретный белок, способна функционировать в фотосинтезе.
IMPs include transporters, linkers, channels, receptors, enzymes, structural membrane anchoring domains, proteins involved in accumulation and transduction of energy, and proteins responsible for cell adhesion. Classification of transporters can be found in Transporter Classification Database. As an example of the relationship between the IMP (in this case the bacterial phototrapping pigment, bacteriorhodopsin) and the membrane formed by the phospholipid bilayer is illustrated below. In this case the integral membrane protein spans the phospholipid bilayer seven times. The part of the protein that is embedded in the hydrophobic regions of the bilayer are alpha helical and composed of predominantly hydrophobic amino acids. The C terminal end of the protein is in the cytosol while the N terminal region is in the outside of the cell. A membrane that contains this particular protein is able to function in photosynthesis.