Bone morphogenetic protein 1

Введение

Белки млекопитающих, обнаруженные в Homo sapiens Костный морфогенетический белок 1, также известный как BMP1, является белком, который у людей кодируется геном BMP1. Существует семь изоформ белка, созданных путем альтернативного сплайсинга.

Функция

BMP1 относится к семейству пептидаз M12A морфогенетических белков кости (BMP). Он стимулирует развитие костей и хрящей. В отличие от других BMP, он не принадлежит к суперсемейству TGFβ. Первоначально было обнаружено, что он работает так же, как и другие BMP, индуцируя развитие костей и хрящей. Однако это металлопротеаза, которая расщепляет конец C проколлагена I, II и III. Он имеет астацин, как протеазный домен. Было показано, что он расщепляет ламинин 5 и локализуется в базальном эпителиальном слое кожи говядины. Локус BMP1 кодирует белок, который способен вызывать образование хряща in vivo. Хотя другие морфогенетические белки кости являются членами суперсемейства бета-ТГФ, BMP1 кодирует белок, который не тесно связан с другими известными факторами роста. Белок BMP1 и проколлагеновая C протеиназа (PCP), секретируемая металлопротеаза, требующая кальция и необходимая для формирования хряща и костей, идентичны. Белок PCP или BMP1 расщепляет C- терминальные пропептиды проколлагена I, II и III, и его активность повышается благодаря белку- усилителю эндопептидазы проколлагена C. Ген BMP1 экспрессируется как альтернативно сплайсированные варианты, которые имеют общий домен N-терминальной протеазы, но отличаются в их C-терминальной области. Эксперименты по кристаллизации проводились диффузией пара при рН 7,5. Это важно, потому что оно близко к pH человеческого тела, где BMP1 находится in vivo. Этот фрагмент BMP1 имеет длину 202 остатков. Его вторичная структура состоит из 30% спиралей, или 10 спиралей, 61 остатка в длину, и 15% бета-листов, или 11 нитей, 32 остатка в длину. Он содержит лиганды ацетил- группы и ион цинка. Для BMP1 был построен участок Рамачандрана. На этом графике показано, что BMP1 больше всего предпочитает углы Phi и Psi (Phi, Psi) около (60°, 45°) и (60°, 140°). Эти предпочтительные углы являются оценкой наиболее кластеризованных данных участка Рамачандрана. Предпочтительный регион имеет гораздо больший диапазон. 97% остатков были обнаружены в регионах, пользующихся преимуществом, а 100% остатков - в разрешенных регионах, без отклонений.

BMP1 belongs to the peptidase M12A family of bone morphogenetic proteins (BMPs). It induces bone and cartilage development. Unlike other BMPs, it does not belong to the TGFβ superfamily. It was initially discovered to work like other BMPs by inducing bone and cartilage development. It however, is a metalloprotease that cleaves the C terminus of procollagen I, II and III. It has an astacin like protease domain. It has been shown to cleave laminin 5 and is localized in the basal epithelial layer of bovine skin. The BMP1 locus encodes a protein that is capable of inducing formation of cartilage in vivo. Although other bone morphogenetic proteins are members of the TGF beta superfamily, BMP1 encodes a protein that is not closely related to other known growth factors. BMP1 protein and procollagen C proteinase (PCP), a secreted metalloprotease requiring calcium and needed for cartilage and bone formation, are identical. PCP or BMP1 protein cleaves the C terminal propeptides of procollagen I, II, and III and its activity is increased by the procollagen C endopeptidase enhancer protein. The BMP1 gene is expressed as alternatively spliced variants that share an N terminal protease domain but differ in their C terminal region Crystallization experiments were done by vapor diffusion at a pH of 7.5. This is important because it is close to the pH of the human body, where BMP1 resides in vivo. This BMP1 fragment is 202 residues in length. Its secondary structure is made up of 30% helices, or 10 helices, 61 residues in length, and 15% beta sheets, or 11 strands, 32 residues in length. It contains ligands of an acetyl group and a Zinc ion. A Ramachandran plot was constructed for BMP1. This plot shows that BMP1 most prefers Phi and Psi angles (Phi, Psi) of around ( 60°, 45°) and ( 60°, 140°). These preferred angles are an estimate of the most clustered data of the Ramachandran plot. The preferred region is much greater in range. 97% of the residues were in preferred regions and 100% of the residues were in the allowed region, with no outliers.