Миофибриллы: структура и формирование мышечного сокращения.
Myofibril
Миофибриллы: строение и функции. Основной органоид мышечной клетки, обеспечивающий сокращение. Диаметр 1-2 мкм, параллельное расположение в мышечном волокне.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Сокращающий элемент мышцы
Contractile element of muscle
Миофибрилла (также известная как мышечная фибрилла или саркостиль) – это основной стержневидный органоид мышечной клетки. Скелетные мышцы состоят из длинных трубчатых клеток, известных как мышечные волокна, и эти клетки содержат множество цепочек миофибрилл. Диаметр каждой миофибриллы составляет 1–2 микрометра. Мышечная клетка почти полностью заполнена миофибриллами, расположенными параллельно друг другу вдоль продольной оси клетки. Саркомерные субъединицы одной миофибриллы почти идеально выровнены с субъединицами соседних миофибрилл. Это выравнивание придает клетке полосатый или поперечно-полосатый вид. Под определенными углами, например, в отрубах мяса, обнаженные мышечные клетки могут проявлять структурную окраску или переливчатость благодаря этому периодическому выравниванию фибрилл и саркомеров.
A myofibril (also known as a muscle fibril or sarcostyle) is a basic rod like organelle of a muscle cell. Skeletal muscles are composed of long, tubular cells known as muscle fibers, and these cells contain many chains of myofibrils. Each myofibril has a diameter of 1–2 micrometres. The muscle cell is nearly filled with myofibrils running parallel to each other on the long axis of the cell. The sarcomeric subunits of one myofibril are in nearly perfect alignment with those of the myofibrils next to it. This alignment gives the cell its striped or striated appearance. Exposed muscle cells at certain angles, such as in meat cuts, can show structural coloration or iridescence due to this periodic alignment of the fibrils and sarcomeres.
Внешний вид
Названия различных подрегионов саркомера основаны на их относительно более светлом или более темном внешнем виде при наблюдении в световом микроскопе. Каждый саркомер ограничен двумя очень темными полосами, называемыми Z-дисками или Z-линиями (от немецкого *zwischen*, что означает «между»). Эти Z-диски представляют собой плотные белковые диски, которые слабо пропускают свет. Т-трубочка находится в этой области. Область между Z-дисками далее разделена на две более светлые полосы на обоих концах, называемые I-полосами или изотропными полосами, и более темную сероватую полосу посередине, называемую A-полосой или анизотропными полосами. I-полосы кажутся светлее, потому что эти области саркомера в основном содержат тонкие нити актина, меньший диаметр которых позволяет свету проходить между ними. A-полоса, напротив, содержит в основном миозиновые нити, больший диаметр которых затрудняет прохождение света. Буква A обозначает анизотропный, а I – изотропный, что относится к оптическим свойствам живой мышцы, продемонстрированным с помощью поляризационной световой микроскопии. Части A-полосы, прилегающие к I-полосам, заняты как актиновыми, так и миозиновыми нитями (где они переплетаются, как описано выше). Также в пределах A-полосы находится относительно яркая центральная область, называемая H-зоной (от немецкого *helle*, что означает «яркий»), в которой отсутствует перекрытие актина и миозина, когда мышца находится в расслабленном состоянии. Наконец, H-зона разделена темной центральной линией, называемой M-линией (от немецкого *mittel*, означающего «середина»).
The names of the various sub regions of the sarcomere are based on their relatively lighter or darker appearance when viewed through the light microscope. Each sarcomere is delimited by two very dark colored bands called Z discs or Z lines (from the German zwischen meaning between). These Z discs are dense protein discs that do not easily allow the passage of light. The T tubule is present in this area. The area between the Z discs is further divided into two lighter colored bands at either end called the I bands or Isotropic Bands, and a darker, grayish band in the middle called the A band or Anisotropic Bands. The I bands appear lighter because these regions of the sarcomere mainly contain the thin actin filaments, whose smaller diameter allows the passage of light between them. The A band, on the other hand, contains mostly myosin filaments whose larger diameter restricts the passage of light. A stands for anisotropic and I for isotropic, referring to the optical properties of living muscle as demonstrated with polarized light microscopy. The parts of the A band that abut the I bands are occupied by both actin and myosin filaments (where they interdigitate as described above). Also within the A band is a relatively brighter central region called the H zone (from the German helle, meaning bright) in which there is no actin/myosin overlap when the muscle is in a relaxed state. Finally, the H zone is bisected by a dark central line called the M line (from the German mittel meaning middle).
Разработка
Исследование развивающейся мышцы ноги у 12-дневного эмбриона цыпленка с использованием электронной микроскопии предлагает механизм развития миофибрилл. Развивающиеся мышечные клетки содержат толстые (миозиновые) нити диаметром 160–170 Å и тонкие (актиновые) нити диаметром 60–70 Å. Молодые миофибры содержат тонкие и толстые нити в соотношении 7:1. Вдоль продольной оси мышечных клеток в субсарколеммальных областях свободные миофиламенты выстраиваются в линию и агрегируют в гексагонально упорядоченные массивы. Эти агрегаты формируются независимо от наличия материала Z-дисков или M-дисков. Агрегация происходит спонтанно, поскольку третичная структура мономеров актина и миозина содержит всю необходимую "информацию", а также ионную силу и концентрацию АТФ в клетке, для агрегации в нити.
A study of the developing leg muscle in a 12 day chick embryo using electron microscopy proposes a mechanism for the development of myofibrils. Developing muscle cells contain thick (myosin) filaments that are 160–170 Å in diameter and thin (actin)filaments that are 60–70 Å in diameter. Young myofibres contain a 7:1 ratio of thin to thick filaments. Along the long axis of the muscle cells in subsarcolemmal locations, free myofilaments become aligned and aggregate into hexagonally packed arrays. These aggregates form regardless of the presence of Z band or M band material. Aggregation occurs spontaneously because the tertiary structures of actin and myosin monomers contain all the "information" with the ionic strength and ATP concentration of the cell to aggregate into the filaments.
Функция
Миозиновые головки образуют перекрестные мостики с актиновыми миофиламентами; именно здесь они совершают "гребковые" движения вдоль актина. Когда мышечное волокно расслаблено (до сокращения), к миозиновой головке присоединены АДФ и фосфат. При поступлении нервного импульса ионы Ca2+ вызывают изменение формы тропонина; это смещает комплекс тропонин-тропомиозин, открывая участки связывания миозина. Миозиновая головка теперь связывается с актиновым миофиламентом. Энергия в головке миозинового миофиламента перемещает головку, которая скользит актином; в результате высвобождается АДФ. АТФ присоединяется (поскольку присутствие ионов кальция активирует миозиновую АТФазу), и миозиновые головки отсоединяются от актина, чтобы связать АТФ. Затем АТФ расщепляется на АДФ и фосфат. Энергия высвобождается и накапливается в миозиновой головке для последующего движения. Миозиновые головки возвращаются в исходное расслабленное положение. Если кальций присутствует, процесс повторяется. При сокращении мышцы актин притягивается вдоль миозина к центру саркомера, пока актиновые и миозиновые филаменты полностью не перекроются. H-зона постепенно уменьшается из-за увеличения перекрытия актиновых и миозиновых филаментов, и мышца укорачивается. Таким образом, при полном сокращении мышцы H-зона становится невидимой. Важно отметить, что сами актиновые и миозиновые филаменты не меняют своей длины, а скользят друг относительно друга. Это известно как теория скольжения филаментов, объясняющая механизм мышечного сокращения.
The myosin heads form cross bridges with the actin myofilaments; this is where they carry out a 'rowing' action along the actin. When the muscle fibre is relaxed (before contraction), the myosin head has ADP and phosphate bound to it. When a nerve impulse arrives, Ca2+ ions cause troponin to change shape; this moves the troponin + tropomyosin complex away, leaving the myosin binding sites open. The myosin head now binds to the actin myofilament. Energy in the head of the myosin myofilament moves the head, which slides the actin past; hence ADP is released. ATP presents itself (as the presence of the calcium ions activates the myosin's ATPase), and the myosin heads disconnect from the actin to grab the ATP. The ATP is then broken down into ADP and phosphate. Energy is released and stored in the myosin head to utilize for later movement. The myosin heads now return to their upright relaxed position. If calcium is present, the process is repeated. When a muscle contracts, the actin is pulled along myosin toward the center of the sarcomere until the actin and myosin filaments are completely overlapped. The H zone becomes smaller and smaller due to the increasing overlap of actin and myosin filaments, and the muscle shortens. Thus when the muscle is fully contracted, the H zone is no longer visible. Note that the actin and myosin filaments themselves do not change length, but instead slide past each other. This is known as the sliding filament theory of muscle contraction.