Введение

Тип общей трехмерной структуры в цепочечных биологических молекулах.

В цепочечной биологической молекуле, такой как белок или нуклеиновая кислота, структурный мотив – это распространенная трехмерная структура, встречающаяся в различных, эволюционно не связанных молекулах. Структурный мотив не обязательно должен быть связан с мотивом последовательности; он может быть представлен различными и совершенно несвязанными последовательностями в разных белках или РНК.

В нуклеиновых кислотах

В зависимости от последовательности и других условий нуклеиновые кислоты могут образовывать различные структурные мотивы, которые, как считается, имеют биологическое значение. Стержневая петля. Внутримолекулярное спаривание оснований в форме стержневой петли – это структура, которая может возникать в одноцепочечной ДНК или, чаще, в РНК. Эта структура также известна как шпилька или петля-шпилька. Она образуется, когда две области одной и той же цепи, обычно комплементарные по нуклеотидной последовательности при чтении в противоположных направлениях, образуют пары, формируя двойную спираль, которая заканчивается несвязанной петлей. Полученная структура является ключевым строительным блоком многих вторичных структур РНК. Круциформная ДНК. Круциформная ДНК – это форма ДНК, отличная от B-ДНК, для образования которой требуется последовательность инвертированных повторов длиной не менее 6 нуклеотидов. Она формирует структуру, состоящую из стебля, точки разветвления и петли в форме креста, стабилизированную отрицательным суперзакручиванием ДНК. Описаны два класса круциформной ДНК: сложенная и развернутая. G-квадруплекс. Вторичные структуры G-квадруплекс (G4) формируются в нуклеиновых кислотах последовательностями, богатыми гуанином. Они имеют спиральную форму и содержат гуаниновые тетрады, которые могут образовываться из одной, двух или четырех цепей. D-петля. D-петля или петля вытеснения – это структура ДНК, в которой две цепи двухцепочечной ДНК-молекулы разделяются на некотором участке и удерживаются разделенными третьей цепью ДНК. R-петля аналогична D-петле, но в этом случае третья цепь представляет собой РНК, а не ДНК. Третья цепь имеет последовательность оснований, комплементарную одной из основных цепей, и образует с ней пары, тем самым вытесняя другую комплементарную основную цепь в данной области. В этой области структура представляет собой форму тройной спирали ДНК. Диаграмма в статье, представляющей термин, иллюстрировала D-петлю в форме, напоминающей заглавную букву "D", где вытесненная цепь образует петлю "D".

В белках

В белках структурный мотив описывает связь между вторичными структурными элементами. Индивидуальный мотив обычно состоит из небольшого числа элементов, например, мотив "спираль-поворот-спираль", который содержит всего три элемента. Важно отметить, что, хотя пространственная последовательность элементов может быть одинаковой во всех экземплярах мотива, они могут быть закодированы в любом порядке в исходном гене. Помимо вторичных структурных элементов, структурные мотивы белков часто включают петли переменной длины и неопределенной структуры. Структурные мотивы также могут встречаться в виде тандемных повторов. Бета-ушка. Чрезвычайно распространена. Две антипараллельные бета-цепи, соединенные плотным поворотом из нескольких аминокислот. Греческий ключ. Четыре бета-нити, три соединены петлями, а четвертая – перегнута сверху. Омега-петля. Петля, в которой остатки, составляющие начало и конец петли, расположены очень близко друг к другу. Спираль-петля-спираль. Состоит из альфа-спиралей, связанных петлевым участком аминокислот. Этот мотив встречается в факторах транскрипции. Цинковый палец. Две бета-нити с альфа-спиралью, согнутые для связывания иона цинка. Важен для белков, связывающих ДНК. Спираль-поворот-спираль. Две α-спирали, соединенные короткой цепочкой аминокислот, и встречается во многих белках, регулирующих экспрессию генов. Гнездо. Чрезвычайно распространено. Три последовательных аминокислотных остатка формируют вогнутость для связывания анионов. Ниша. Чрезвычайно распространена. Три или четыре последовательных аминокислотных остатка формируют структуру для связывания катионов.