Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Класс ферментов, синтезирующих цепи нуклеиновых кислот или полимеров.
Class of enzymes which synthesize nucleic acid chains or polymers
В биохимии полимераза – это фермент (EC 2.7.7.6/7/19/48/49), который синтезирует длинные цепи полимеров или нуклеиновых кислот. ДНК-полимераза и РНК-полимераза используются для сборки молекул ДНК и РНК соответственно, копируя цепь-матрицу ДНК посредством взаимодействия комплементарных оснований или РНК посредством полуконсервативной репликации. ДНК-полимераза из термофильной бактерии *Thermus aquaticus* (Taq) (PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) используется в полимеразной цепной реакции – важной методике молекулярной биологии. Полимераза может быть шаблон-зависимой или шаблон-независимой. Поли(А)-полимераза является примером шаблон-независимой полимеразы. Терминальная дезоксинуклеотидилтрансфераза также обладает как шаблон-зависимой, так и шаблон-независимой активностью.
In biochemistry, a polymerase is an enzyme (EC 2.7.7.6/7/19/48/49) that synthesizes long chains of polymers or nucleic acids. DNA polymerase and RNA polymerase are used to assemble DNA and RNA molecules, respectively, by copying a DNA template strand using base pairing interactions or RNA by half ladder replication. A DNA polymerase from the thermophilic bacterium, Thermus aquaticus (Taq) (PDB 1BGX, EC 2.7.7.7) is used in the polymerase chain reaction, an important technique of molecular biology. A polymerase may be template dependent or template independent. Poly A polymerase is an example of template independent polymerase. Terminal deoxynucleotidyl transferase also known to have template independent and template dependent activities.
По структуре
Полимеразы обычно разделяют на два суперсемейства: с "правой рукой" и с "двойным пси-бета-барелем" (часто просто "двойным барелем"). Первое встречается почти во всех ДНК-полимеразах и почти во всех вирусных полимеразных субъединицах; они характеризуются консервативным доменом "ладонь". Второе встречается во всех многосубъединичных РНК-полимеразах, в cRdRP и в ДНК-полимеразах "семейства D", обнаруженных у архей. "Семейство X", представленное ДНК-полимеразой бета, имеет лишь смутное очертание "ладони" и иногда рассматривается как отдельное суперсемейство. Примазы обычно не попадают ни в одну из этих категорий. Бактериальные примазы обычно содержат домен Toprim и связаны с топоизомеразами и митохондриальной геликазой twinkle. Примазы архей и эукариот формируют неродственное семейство AEP, возможно, связанное с "ладонью" полимеразы. Тем не менее, оба семейства взаимодействуют с одним и тем же набором геликаз.
Polymerases are generally split into two superfamilies, the "right hand" fold and the "double psi beta barrel" (often simply "double barrel") fold. The former is seen in almost all DNA polymerases and almost all viral single subunit polymerases; they are marked by a conserved "palm" domain. The latter is seen in all multi subunit RNA polymerases, in cRdRP, and in "family D" DNA polymerases found in archaea. The "X" family represented by DNA polymerase beta has only a vague "palm" shape, and is sometimes considered a different superfamily
Primases generally don't fall into either category. Bacterial primases usually have the Toprim domain, and are related to topoisomerases and mitochondrial helicase twinkle. Archae and eukaryotic primases form an unrelated AEP family, possibly related to the polymerase palm. Both families nevertheless associate to the same set of helicases.