Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Физиологияда изотроптық жолақтар (әдетте I жолақтары деп аталады) – қаңқа бұлшық ет жасушаларының (немесе бұлшықет талшықтарының) ақшыл жолақтары. Изотроптық жолақтарда тек актиннен тұратын жіңішке жіптер ғана болады. Бұл жіңішке жіптер 2 миозин жіпшесінің арасында орналасқан және тек көршілес саркомерлердің актин жіпшелерін қамтиды. I жолақтың ортасынан өтетін және екі жақын актин жіпшесін бекіту нүктесі ретінде қызмет ететін құрылым – Z дискісі. Бұлшықет жиырылғанда I жолағы қысқарады, ал A жолағы өз енін сақтайды.
In physiology, isotropic bands (better known as I bands) are the lighter bands of skeletal muscle cells (a. k. a. muscle fibers). Isotropic bands contain only actin containing thin filaments. The thin filaments are placed between 2 myosin filaments and contain only the actin filaments of neighboring sarcomeres. Bisecting the I band and serving as an anchoring point for the two adjacent actin filaments is the Z disc. During muscle contraction, the I band will shorten, while an A band will maintain its width.
Жасушалық анатомия
Скелет бұлшықетіндегі қараңғы жолақтар анизотроптық жолақтар (А жолақтары) деп аталады, олар қалың және жұқа талшықтарды қамтиды және H аймағы арқылы созылатын саркомердің орталық аймағын құрайды. А жолақтары мен І жолақтары бірлесіп скелет бұлшықетінің ерекше жолақты көрінісін жасайды. Тропомиозин – ақуыз, ол миозинмен байланысу орындарын жабады, актиннің миозинмен байланысуына кедергі келтіреді. Ол тропонинге бекінеді, ол оны орнында ұстап тұрады. Бұлшықет босаңсқанда тропонин-тропомиозин кешені миозиннің бастарының актин микрофиламенттеріндегі белсенді орындарға байланысуын тежейді. Тропонинде кальций ионына байланысатын орын да бар. Бұл екі реттеуші ақуыз кальций деңгейіне жауап ретінде ынтымақтаса жұмыс істейді, саркомердің жиырылуын бақылайды. Бұлшықет жиырылғанда тропомиозин актин талшығындағы миозинмен байланысу орынын ашады, бұл актин мен миозин микрофиламенттерінің өзара әрекеттесуіне мүмкіндік береді. Жиырылудың басталуы кальций иондарының тропонинмен байланысуын қамтиды, бұл реакция тропомиозинді актин талшығындағы байланысу орындарынан ығыстырады. Соның салдарынан миозиннің бастары осы ашық орындарға жабысып, көлденең байланыстарды құрады және бұлшықет жиырылуын бастайды.
The darker bands within skeletal muscle, known as anisotropic bands (A bands), encompass both thick and thin filaments and constitute the central region of the sarcomere, extending across the H zone. Collectively, the A bands and the I bands create the distinctive striped appearance of skeletal muscle tissue. Tropomyosin, a protein, shields the myosin binding sites, hindering actin from binding to myosin. It attaches to troponin, which secures it in place. During muscle relaxation, the troponin tropomyosin complex inhibits myosin heads from binding to the active sites on actin microfilaments. Troponin also possesses a calcium ion binding site. These two regulatory proteins cooperate in response to calcium levels, overseeing sarcomere contraction. During muscle contraction, tropomyosin shifts to expose the myosin binding site on an actin filament, allowing the interaction between actin and myosin microfilaments to occur. The initiation of contraction involves calcium ions binding to troponin, prompting a reaction that displaces tropomyosin from the actin filament binding sites. Consequently, myosin heads can attach to these exposed sites, forming cross bridges and initiating muscle contraction.