Изотропные и Анизотропные Диски в Мышечных Клетках: Структура и Механизм Сокращения
Isotropic bands
Изотропные полосы (I-полосы) в мышцах: строение, функции и роль в сокращении. Содержат только актиновые филаменты, укорачиваются при мышечном сокращении.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
В физиологии изотропные полосы (чаще известные как I-полосы) – это более светлые участки клеток скелетной мышцы (мышечных волокон). Изотропные полосы содержат только тонкие нити, состоящие из актина. Тонкие нити располагаются между двумя миозиновыми нитями и включают в себя только актиновые нити соседних саркомеров. Z-диск рассекает I-полосу и служит точкой прикрепления для двух соседних актиновых нитей. Во время мышечного сокращения I-полоса укорачивается, в то время как A-полоса сохраняет свою ширину.
In physiology, isotropic bands (better known as I bands) are the lighter bands of skeletal muscle cells (a. k. a. muscle fibers). Isotropic bands contain only actin containing thin filaments. The thin filaments are placed between 2 myosin filaments and contain only the actin filaments of neighboring sarcomeres. Bisecting the I band and serving as an anchoring point for the two adjacent actin filaments is the Z disc. During muscle contraction, the I band will shorten, while an A band will maintain its width.
Анатомия клеток
Темные полосы внутри скелетной мышцы, известные как анизотропные полосы (A-полосы), охватывают как толстые, так и тонкие филаменты и составляют центральную область саркомера, простираясь через H-зону. Совместно A-полосы и I-полосы создают характерный поперечно-полосатый вид скелетной мышечной ткани. Тропомиозин, являясь белком, закрывает участки связывания миозина, препятствуя связыванию актина с миозином. Он присоединяется к тропонину, который фиксирует его положение. Во время мышечного расслабления комплекс тропонин-тропомиозин ингибирует связывание головок миозина с активными участками на актиновых микрофиламентах. Тропонин также содержит участок связывания ионов кальция. Эти два регуляторных белка координированно действуют в зависимости от уровня кальция, контролируя сокращение саркомера. Во время мышечного сокращения тропомиозин смещается, обнажая участок связывания миозина на актиновом филаменте, что позволяет взаимодействию между актиновыми и миозиновыми микрофиламентами. Начало сокращения включает связывание ионов кальция с тропонином, что вызывает реакцию, смещающую тропомиозин с участков связывания актина. В результате головки миозина могут прикрепляться к этим обнаженным участкам, формируя поперечные мостики и инициируя мышечное сокращение.
The darker bands within skeletal muscle, known as anisotropic bands (A bands), encompass both thick and thin filaments and constitute the central region of the sarcomere, extending across the H zone. Collectively, the A bands and the I bands create the distinctive striped appearance of skeletal muscle tissue. Tropomyosin, a protein, shields the myosin binding sites, hindering actin from binding to myosin. It attaches to troponin, which secures it in place. During muscle relaxation, the troponin tropomyosin complex inhibits myosin heads from binding to the active sites on actin microfilaments. Troponin also possesses a calcium ion binding site. These two regulatory proteins cooperate in response to calcium levels, overseeing sarcomere contraction. During muscle contraction, tropomyosin shifts to expose the myosin binding site on an actin filament, allowing the interaction between actin and myosin microfilaments to occur. The initiation of contraction involves calcium ions binding to troponin, prompting a reaction that displaces tropomyosin from the actin filament binding sites. Consequently, myosin heads can attach to these exposed sites, forming cross bridges and initiating muscle contraction.