Введение
Китиназы (хитодекстриназы, 1,4 β поли-N-ацетилглюкозамидазы, поли-β-глюкозамидазы, β 1,4 поли-N-ацетилглюкозамидиназы, поли[1,4 (N-ацетил-β-D-глюкозаминид)] гликогидролазы, (1→4) 2-ацетамидо-2-дезокси-β-D-глюкан гликогидролазы; систематическое название (1→4) 2-ацетамидо-2-дезокси-β-D-глюкан гликогидролазы) – это гидролитические ферменты, расщепляющие гликозидные связи в хитине. Они катализируют следующую реакцию:
Chitinases (, chitodextrinase, 1,4 β poly N acetylglucosaminidase, poly β glucosaminidase, β 1,4 poly N acetyl glucosamidinase, poly[1,4 (N acetyl β D glucosaminide)] glycanohydrolase, (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase; systematic name (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase) are hydrolytic enzymes that break down glycosidic bonds in chitin. They catalyse the following reaction:
Random endo hydrolysis of N acetyl β D glucosaminide (1→4) β linkages in chitin and chitodextrins
As chitin is a component of the cell walls of fungi and exoskeletal elements of some animals (including mollusks and arthropods), chitinases are generally found in organisms that either need to reshape their own chitin or dissolve and digest the chitin of fungi or animals.
Случайный эндогидролиз N-ацетил-β-D-глюкозамидных (1→4) β-связей в хитине и хитодекстринах.
Chitinases (, chitodextrinase, 1,4 β poly N acetylglucosaminidase, poly β glucosaminidase, β 1,4 poly N acetyl glucosamidinase, poly[1,4 (N acetyl β D glucosaminide)] glycanohydrolase, (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase; systematic name (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase) are hydrolytic enzymes that break down glycosidic bonds in chitin. They catalyse the following reaction:
Random endo hydrolysis of N acetyl β D glucosaminide (1→4) β linkages in chitin and chitodextrins
As chitin is a component of the cell walls of fungi and exoskeletal elements of some animals (including mollusks and arthropods), chitinases are generally found in organisms that either need to reshape their own chitin or dissolve and digest the chitin of fungi or animals.
Поскольку хитин является компонентом клеточных стенок грибов и экзоскелетных элементов некоторых животных (включая моллюсков и членистоногих), хитиназы обычно обнаруживаются в организмах, которым необходимо либо изменять форму собственного хитина, либо растворять и переваривать хитин грибов или животных.
Chitinases (, chitodextrinase, 1,4 β poly N acetylglucosaminidase, poly β glucosaminidase, β 1,4 poly N acetyl glucosamidinase, poly[1,4 (N acetyl β D glucosaminide)] glycanohydrolase, (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase; systematic name (1→4) 2 acetamido 2 deoxy β D glucan glycanohydrolase) are hydrolytic enzymes that break down glycosidic bonds in chitin. They catalyse the following reaction:
Random endo hydrolysis of N acetyl β D glucosaminide (1→4) β linkages in chitin and chitodextrins
As chitin is a component of the cell walls of fungi and exoskeletal elements of some animals (including mollusks and arthropods), chitinases are generally found in organisms that either need to reshape their own chitin or dissolve and digest the chitin of fungi or animals.
Распределение видов
Китиниворные организмы включают множество бактерий (аэромонады, бациллы, вибрионы и другие), которые могут быть патогенными или детритофагами. Они атакуют живых членистоногих, зоопланктон или грибы, либо разлагают остатки этих организмов. Грибы, такие как Coccidioides immitis, также обладают деградативными хитиназами, связанными с их ролью детритофагов, а также с их потенциалом в качестве патогенов членистоногих. Читиназы также присутствуют в растениях, например, хитиназа семян ячменя: в семенах ячменя обнаружено, что они производят клон 10 (Ignatius et al., 1994a). Они обнаружили клон 10, хитиназу класса I, в алевроновом слое семени в процессе развития. Листья производят несколько изоферментов (а также несколько β-1,3-глюканаз). Ignatius et al. (1994b) обнаружили их в листьях, индуцированных мучнистой росой. Некоторые из них являются белками, связанными с патогенезом (PR), которые индуцируются как часть системной приобретенной устойчивости. Экспрессия опосредована геном NPR1 и салицилатовым путем, оба из которых участвуют в устойчивости к грибковым и насекомым атакам. Другие растительные хитиназы могут быть необходимы для установления грибковых симбиозов. Хотя млекопитающие не производят хитин, у них есть два функциональных хитиназа, хитотриозидаза (CHIT1) и кислая хитиназа млекопитающих (AMCase), а также хитиназоподобные белки (такие как YKL 40), которые демонстрируют высокую степень сходства последовательностей, но не обладают хитиназной активностью.
Клиническое значение
Производство хитиназ в организме человека (известное как "хитиназы человека") может быть реакцией на аллергию, а астма связана с повышенным уровнем экспрессии хитиназ. Хитиназы человека могут объяснять связь между некоторыми из наиболее распространенных аллергий (пылевые клещи, споры плесени – оба содержат хитин) и гельминтозами, в рамках одной из версий гигиенической гипотезы (у червей хитиновые ротовые присоски для прикрепления к стенке кишечника). Наконец, связь между хитиназами и салициловой кислотой у растений хорошо изучена, однако существует гипотетическая связь между салициловой кислотой и аллергией у людей. Может применяться для мониторинга заместительной ферментативной терапии при болезни Гоше.
Регулирование в грибах
Регулирование варьируется от вида к виду, и в организме хитиназы с различными физиологическими функциями будут подвергаться различным механизмам регуляции. Например, хитиназы, участвующие в поддержании, такие как ремоделирование клеточной стенки, экспрессируются конститутивно. Однако хитиназы, обладающие специализированными функциями, например, деградация экзогенного хитина или участие в делении клеток, требуют пространственно-временной регуляции активности хитиназы. Регуляция эндохитиназы в *Trichoderma atroviride* зависит от N-ацетилглюкозамидазы, и данные указывают на наличие петли обратной связи, в которой расщепление хитина приводит к образованию N-ацетилглюкозамина, который, возможно, поглощается и вызывает повышение регуляции хитинбиосидаз. В *Saccharomyces cerevisiae* и регуляции ScCts1p (*S. cerevisiae* хитиназа 1), одной из хитиназ, участвующих в разделении клеток после цитокинеза путем деградации хитина первичной перегородки. Поскольку эти типы хитиназ важны для деления клеток, необходима строгая регуляция и активация. В частности, экспрессия Cts1 должна активироваться в дочерних клетках на поздней стадии митоза, а белок должен локализоваться в дочерней части перегородки. Для этого требуется координация с другими сетями, контролирующими различные фазы клеточного цикла, такими как Cdc14 раннее высвобождение анафазы (FEAR), митотическая сеть выхода (MEN), а также регуляция Ace2p (транскрипционного фактора) и сигнальных сетей клеточного морфогенеза (RAM). В целом, интеграция различных регуляторных сетей позволяет хитиназе, разрушающей клеточную стенку, функционировать в зависимости от стадии клетки в клеточном цикле и в определенных местах среди дочерних клеток.
Приложения
Читиназы обладают широким спектром применения, часть из которых уже нашла отражение в промышленности. Это включает в себя биоконверсию хитина в полезные продукты, такие как удобрения, производство неаллергенных, нетоксичных, биосовместимых и биоразлагаемых материалов (контактные линзы, искусственная кожа и швы с подобными свойствами уже выпускаются), а также повышение эффективности инсектицидов и фунгицидов. Хитиназа Phaseolus vulgaris, или бобовая хитиназа (BCH), была трансгенно внедрена в совершенно неродственные культуры в качестве средства защиты от вредителей.