Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Метмиоглобин – это окисленная форма гемопротеина миоглобина, переносящего кислород. Метмиоглобин является причиной характерного коричневого окрашивания мяса, которое возникает при его старении. В живой мышце концентрация метмиоглобина крайне мала благодаря присутствию фермента метмиоглобинредуктазы, который в присутствии кофактора NADH и кофермента цитохрома b4 восстанавливает Fe3+ в гемопротезирующей группе метмиоглобина обратно в Fe2+ нормального миоглобина. В мясе, представляющем собой мертвую мышечную ткань, нормальные процессы удаления метмиоглобина не могут происходить, чтобы восстановить его, или же скорость образования метмиоглобина превышает их возможности, что приводит к накоплению метмиоглобина по мере старения мяса. Восстановление метмиоглобина помогает ограничить окисление миоглобина, при этом окисление миоглобина специфично для каждого вида. Иными словами, метмиоглобин принимает электроны, чтобы ограничить потерю электронов миоглобином. Метмиоглобин, образовавшийся в результате окисления миоглобина, проявляет нежелательный коричневый цвет, который можно наблюдать во многих видах мяса. Метмиоглобин более подвержен окислению, чем оксимиоглобин. Активность восстановления метмиоглобина варьируется в зависимости от вида и особенно изучалась у говядины, свинины, бизонов, оленей, эму, лошадей, коз и овец. В настоящее время не существует единой стандартной методики измерения метмиоглобина у всех видов, однако используются различные методы, включая спектрофотометрию отражения и спектрофотометрию поглощения.
Metmyoglobin is the oxidized form of the oxygen carrying hemeprotein myoglobin. Metmyoglobin is the cause of the characteristic brown colouration of meat that occurs as it ages. In living muscle, the concentration of metmyoglobin is vanishingly small, due to the presence of the enzyme metmyoglobin reductase, which, in the presence of the cofactor NADH and the coenzyme cytochrome b4 converts the Fe3+ in the heme prosthetic group of metmyoglobin back to the Fe2+ of normal myoglobin. In meat, which is dead muscle, the normal processes of removing metmyoglobin are prevented from effecting this repair, or alternatively the rate of metmyoglobin formation exceeds their capacity, so that there is a net accumulation of metmyoglobin as the meat ages. Metmyoglobin reduction helps limit the oxidation of myoglobin and the oxidation of myoglobin is specific to each species. In other words, metmyoglobin gains electrons in order to limit myoglobin from losing electrons. Metmyoglobin after being oxidized by myoglobin shows the undesirable brown color which can be seen in many types of meat. Metmyoglobin is more susceptible to oxidation when being compared to oxymyoglobin. The metmyoglobin reducing activity varies across species and was studied particularly in beef, porcine, bison, deer, emu, equine, goats and sheep. Currently there is not a standard technique in measuring the metmyoglobin in all species. But many techniques are used including reflectance spectrophotometry and absorbance spectrophotometry are used.