Введение

Транспозаза – это любой из классов ферментов, способных связываться с концом транспозона и катализировать его перемещение в другую часть генома, как правило, посредством механизма вырезания и вставки или репликативного механизма, в процессе, известном как транспозиция. Термин "транспозаза" впервые был введен исследователями, клонировавшими фермент, необходимый для транспозиции транспозона Tn3. Существование транспозонов было постулировано в конце 1940-х годов Барбарой Макклинток, изучавшей наследственность кукурузы, однако фактический молекулярный механизм транспозиции был описан позднее другими группами исследователей. Макклинток обнаружила, что некоторые сегменты хромосом меняют свое положение, перемещаясь между различными локусами или с одной хромосомы на другую. Перемещение этих транспозонов (кодирующих цвет) позволяло экспрессировать другие гены, отвечающие за пигментацию. Транспозиция в кукурузе вызывает изменения цвета, однако в других организмах, таких как бактерии, она может приводить к устойчивости к антибиотикам. Транспозазы классифицируются под номером EC 2.7.7. Гены, кодирующие транспозазы, широко распространены в геномах большинства организмов и являются наиболее распространенными известными генами. В ходе эволюции человека до 40% человеческого генома могло перемещаться посредством транспозиции транспозонов. Транспозон кодирует устойчивость к канамицину и другим аминогликозидным антибиотикам. Tn5 и другие транспозазы характеризуются низкой активностью. Поскольку события транспозиции ДНК по своей природе мутагенны, низкая активность транспозаз необходима для снижения риска возникновения летальной мутации в клетке-хозяине и, следовательно, элиминации транспозирующего элемента. Одна из причин низкой реакционной способности Tn5 заключается в том, что N- и C-концы расположены относительно близко друг к другу и склонны ингибировать друг друга. Это было выяснено путем характеристики нескольких мутаций, приводящих к гиперактивным формам транспозаз. Одна из таких мутаций, L372P, представляет собой замену аминокислоты 372 в транспозазе Tn5. Эта аминокислота обычно является остатком лейцина, расположенным в середине альфа-спирали. Замена лейцина на пролин приводит к разрушению альфа-спирали, вызывая конформационное изменение в C-концевом домене и отделяя его от N-концевого домена в достаточной степени для повышения активности белка. Мотив DDE, как считается, координирует двухвалентные ионы металлов, чаще всего магний и марганец, которые играют важную роль в каталитической реакции. Стратегия на основе Tn5 может значительно упростить протокол подготовки библиотеки и даже быть включена в ПЦР непосредственно из колоний для большого числа бактериальных изолятов без заметных искажений покрытия. SB-транспозаза принадлежит к семейству транспозаз DD[E/D], которые, в свою очередь, входят в большое суперсемейство полинуклеотидилтрансфераз, включающее RNase H, RuvC Holliday resolvase, белки RAG и ретровирусные интегразы. Система SB используется преимущественно у позвоночных животных для передачи генов, включая генную терапию и поиск генов. Инженерный SB100X – это фермент, направляющий высокий уровень интеграции транспозонов.

Транспозон Tn7

Транспозон Tn7 – это мобильный генетический элемент, обнаруженный у многих прокариот, таких как Escherichia coli (E. coli), и впервые выявленный как последовательность ДНК в бактериальных хромосомах и природных плазмидах, кодирующих устойчивость к антибиотикам триметоприму и стрептомицину. Классифицируемый как транспозируемый элемент (транспозон), он способен дуплицироваться и перемещаться внутри генома, используя самокодируемый рекомбиназный фермент – транспозазу, что приводит к таким последствиям, как создание или обращение мутаций и изменение размера генома. Транспозон Tn7 разработал два механизма для облегчения своего распространения среди прокариот. Эта специфическая последовательность представляет собой важный и высококонсервативный ген, встречающийся во многих штаммах бактерий. Однако рекомбинация не наносит вреда бактериальной клетке-хозяину, поскольку Tn7 транспонируется ниже по течению от гена после его распознавания, обеспечивая безопасный способ распространения транспозона без гибели хозяина. Этот высокоэволюционировавший и сложный механизм выбора целевого сайта предполагает, что он развился для содействия сосуществованию транспозона и его хозяина, а также успешной передаче Tn7 будущим поколениям бактерий. Транспозон Tn7 имеет длину 14 кб и кодирует пять ферментов. Концы последовательности ДНК состоят из двух сегментов, с которыми транспозаза Tn7 взаимодействует во время рекомбинации. Левый сегмент (Tn7 L) имеет длину 150 п.н., а правый сегмент (Tn7 R) – 90 п.н. Оба конца транспозона содержат серию 22-нуклеотидных участков связывания, которые транспозаза Tn7 распознает и к которым связывается. Внутри транспозона расположены пять отдельных генов, кодирующих белки, составляющие механизм транспозиции. Кроме того, транспозон содержит интегран – сегмент ДНК, содержащий несколько кассет генов, кодирующих устойчивость к антибиотикам. Транспозон Tn7 кодирует пять белков: TnsA, TnsB, TnsC, TnsD и TnsE. TnsA и TnsB взаимодействуют друг с другом, образуя транспозазный фермент TnsAB. Этот фермент специфически распознает и связывается с концами последовательности ДНК транспозона и иссекает его, внося двухцепочечные разрывы ДНК на каждом конце. Затем вырезанная последовательность вставляется в другой участок ДНК-мишени. Подобно другим изученным транспозонам, механизм транспозиции Tn7 включает расщепление 3'-концов донорной ДНК белком TnsA транспозазы TnsAB. Однако Tn7 также уникальным образом расщепляется вблизи 5'-концов, примерно в 5 п.н. от 5'-конца в направлении транспозона Tn7, белком TnsB транспозазы TnsAB. После вставки транспозона в целевой участок ДНК 3'-концы ковалентно связываются с целевой ДНК, но в 5'-концах остаются 5-нуклеотидные пробелы. В результате, восстановление этих пробелов приводит к дальнейшему 5-нуклеотидному дублированию в целевом участке. Белок TnsC взаимодействует с ферментом транспозазой и целевой ДНК, способствуя процессам иссечения и вставки. Способность TnsC активировать транспозазу зависит от его взаимодействия с целевой ДНК вместе с соответствующим целевым белком TnsD или TnsE. Белки TnsD и TnsE являются альтернативными селекторами мишени, которые также являются активаторами связывания ДНК, способствующими иссечению и вставке Tn7. Их способность взаимодействовать с определенной целевой ДНК является ключевой для выбора целевого сайта Tn7. Таким образом, белки TnsA, TnsB и TnsC образуют основной механизм Tn7: TnsA и TnsB взаимодействуют друг с другом, образуя транспозазу, в то время как TnsC функционирует как регулятор активности транспозазы, обеспечивая связь между транспозазой и TnsD и TnsE. Когда белок TnsE взаимодействует с основным механизмом TnsABC, Tn7 преимущественно направляет вставки в конъюгируемые плазмиды. Когда белок TnsD взаимодействует с TnsABC, Tn7 преимущественно направляет вставки ниже по течению в один важный и высококонсервативный участок в бактериальной хромосоме. Этот участок, attTn7, специфически распознается TnsD.