Введение
Браззеин - это белок, содержащийся в западноафриканском плоде Oubli (Pentadiplandra brazzeana Baillon). Впервые он был выделен в Университете Висконсина в Мэдисоне в 1994 году. Браззеин находится в внеклеточной области, в мякоти, окружающей семена. С пентадином, обнаруженным в 1989 году, браззеин является вторым сладким протеином, обнаруженным в плодах Oubli. Как и другие сладкие белки, обнаруженные в растениях, такие как монолин и тауматин, он чрезвычайно сладок по сравнению с обычно используемыми подсластителями (в 500 - 2000 раз слаще сахарозы). Этот фрукт сладок для людей, обезьян и бонобо, но у горилл есть мутации в рецепторах сладости, поэтому они не считают браззеин сладким, и они не едят этот фрукт.
Brazzein is a protein found in the West African fruit of Oubli (Pentadiplandra brazzeana Baillon). It was first isolated by the University of Wisconsin–Madison in 1994. Brazzein is found in the extracellular region, in the pulp tissue surrounding the seeds. With pentadin, discovered in 1989, brazzein is the second sweet tasting protein discovered in the Oubli fruit. Like the other sweet proteins discovered in plants, such as monellin and thaumatin, it is extremely sweet compared to commonly used sweeteners (500 to 2000 times sweeter than sucrose). The fruit tastes sweet to humans, monkeys, and bonobos, but gorillas have mutations in their sweetness receptors so that they do not find brazzein sweet, and they are not known to eat the fruit.
Традиционное использование
Растение Обли (из которого был изолирован белок) растет в Габоне и Камеруне, где его плоды долгое время употреблялись обезьянами и местными жителями. Благодаря бразеину и пентадину ягоды растения невероятно сладкие. Местные жители называют их "Oubli" (французский для "забыли") на их местном языке, потому что их вкус, как говорят, побуждает кормящих детей забыть о молоке своей матери, как только они едят их, как говорят, они забывают вернуться в деревню, чтобы увидеть свою мать.
Структура белка
Мономерный белок, состоящий из 54 остатков аминокислот, является самым маленьким из сладких белков с молекулярной массой 6,5 кДа". Структура браззеина была определена ядерным магнитным резонансом протонов (ЯМР) при рН 5,2 и 22 °C. Браззеин имеет четыре равномерно расположенные дисульфидные связи и не имеет сульфидрильных групп. 3D анализ браззеина показал одну альфа-спираль и три нити антипараллельного бета-листа. Это не похоже ни на один из двух других белков с сладким вкусом, монолин и тауматин. Однако недавнее трехмерное исследование показывает, что эти три белка обладают похожими "сладкими пальцами", которые, как полагают, вызывают сладкий вкус. Оказалось, что остатки 2933 и 3943, а также остаток 36, а также конечный конец C участвуют в сладком вкусе белка. Заряд белка также играет важную роль в его взаимодействии с рецептором сладкого вкуса.