Рубисколины: Опиоидные пептиды шпината и их влияние на артериальное давление.
Rubiscolin
Рубисколины: новые опиоидные пептиды из шпината, схожие с глютен эксорфинами. Исследования показывают связывание с δ-опиоидными рецепторами и влияние на организм.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Класс опиоидных пептидов
Class of opioid peptide
Рубисколины – это группа опиоидных пептидов, которые образуются в процессе переваривания белка рибулозо-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы (Rubisco) из листьев шпината. Эти пептиды имеют много общего с более известными глютеновскими экзорфинами.
The rubiscolins are a group of opioid peptides that are formed during digestion of the ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) protein from spinach leaves. These peptides have much in common with the better known gluten exorphins.
Исследования по рубисколину
Были проведены исследования структуры рубисколина и биологических реакций, возникающих после его переваривания. Третичная структура и биологическая функция рубисколина, выделенного из шпината, были проанализированы в лаборатории. Исследования показали, что при переваривании рубисколин способен связываться с δ-опиоидными рецепторами в организме. Анализ аминокислот, ответственных за агонистическое взаимодействие рубисколина с δ-опиоидными рецепторами, может привести к возможности воспроизведения этих белков в лабораторных условиях. Рубисколин проявляет способность связываться с δ-опиоидными рецепторами после переваривания. При переваривании рубисколина из шпината протеазой пепсином были обнаружены и очищены пептиды MRWRD, MRW, LRIPVA и IAYKPAG. Было установлено, что эти пептиды обладают способностью связываться с ангиотензинпревращающим ферментом (АПФ), который катализирует антигипертензивный эффект, то есть снижение артериального давления. В лабораторных условиях, при обработке крыс, пептиды MRW, MRWRD и IAYKPAG вызвали антигипертензивный ответ у крыс с гипертонией через 2 часа, 4 часа и 4 часа после введения, соответственно. Пептид LRIPVA не индуцировал антигипертензивный ответ у лабораторных крыс. Третичная структура рубисколина была картирована, а способность связываться с δ-опиоидными рецепторами и АПФ была исследована в лаборатории.
Studies have been conducted on rubiscolin structure and biological responses following its digestion. The tertiary structure and biological function of spinach derived rubiscolin has been analyzed in the laboratory. When rubiscolin is digested, studies have shown that rubiscolin has the potential to bind to δ opioid receptors in the body. The analysis of the amino acids responsible for this agonistic relationship of rubiscolin with δ opioid receptors can lead to replication of these proteins in the lab. Rubiscolin has the capability to bind to δ opioid receptors following its digestion. Upon the digestion of rubiscolin from spinach with the protease pepsin, peptides MRWRD, MRW, LRIPVA, AND IAYKPAG were found and purified. These peptides were found to have binding capabilities with angiotensin I converting enzyme (ACE), which catalyze an antihypertensive, or decreased blood pressure, response. When treated to rats in the laboratory, MRW, MRWRD, and IAYKPAG resulted in antihypertensive responses in hypertensive rats 2 hours, 4 hours, and 4 hours, respectively, after ingestion of the peptides. The peptide LRIPVA did not induce any antihypertensive responses from laboratory rats. The tertiary structure of rubiscolin has been mapped and the δ opioid receptor and ACE binding capabilities have been researched in the lab.