Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Опиоидтық пептидтер класы
Class of opioid peptide
Рубисколиндер – шпинат жапырақтарының риболоз бисфосфат карбоксилаза/оксигеназа (Рубиско) ақуызының ас қорыту кезінде пайда болатын опиоидтық пептидтер тобы. Бұл пептидтер жақсы белгілі глютен экзорфиндерімен көп ортақ сипаттарға ие.
The rubiscolins are a group of opioid peptides that are formed during digestion of the ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) protein from spinach leaves. These peptides have much in common with the better known gluten exorphins.
Рубисколинді зерттеу
Рубисколиннің құрылымы және оны қорытқаннан кейінгі биологиялық реакциялар зерттелді. Шпинаттан алынған рубисколиннің үшіншілік құрылымы мен биологиялық функциясы зертханада талданды. Рубисколин қорытылған кезде, зерттеулер оның денедегі δ опиоидты рецепторларына байланысу мүмкіндігі бар екенін көрсетті. Рубисколиннің δ опиоидты рецепторлармен агонистік байланысына жауапты аминқышқылдарын талдау, зертханада осы ақуыздарды көшіруге мүмкіндік беруі мүмкін. Рубисколин қорытылғаннан кейін δ опиоидты рецепторларына байланысуға қабілетті. Шпинаттан алынған рубисколинді протеаза пепсинмен қорыту кезінде MRWRD, MRW, LRIPVA және IAYKPAG пептидтері табылып, тазартылды. Бұл пептидтердің ангиотензин I конверттеуші ферментпен (АКФ) байланысу қабілеті бар екендігі анықталды, ол антигипертензивті, яғни қан қысымын төмендету реакциясын катализдейді. Зертхана жағдайындағы егеуқырларға MRW, MRWRD және IAYKPAG пептидтерін енгізгенде, гипертониясы бар егеуқырларда пептидтерді ішке қабылдағаннан кейін 2 сағаттан, 4 сағаттан және 4 сағаттан кейін антигипертензивті жауаптар байқалды. LRIPVA пептиді зертхана егеуқырларында антигипертензивті реакция тудырмады. Рубисколиннің үшіншілік құрылымы карталанған және δ опиоидты рецепторлармен және АКФ-мен байланысу қабілеттері зертханада зерттелді.
Studies have been conducted on rubiscolin structure and biological responses following its digestion. The tertiary structure and biological function of spinach derived rubiscolin has been analyzed in the laboratory. When rubiscolin is digested, studies have shown that rubiscolin has the potential to bind to δ opioid receptors in the body. The analysis of the amino acids responsible for this agonistic relationship of rubiscolin with δ opioid receptors can lead to replication of these proteins in the lab. Rubiscolin has the capability to bind to δ opioid receptors following its digestion. Upon the digestion of rubiscolin from spinach with the protease pepsin, peptides MRWRD, MRW, LRIPVA, AND IAYKPAG were found and purified. These peptides were found to have binding capabilities with angiotensin I converting enzyme (ACE), which catalyze an antihypertensive, or decreased blood pressure, response. When treated to rats in the laboratory, MRW, MRWRD, and IAYKPAG resulted in antihypertensive responses in hypertensive rats 2 hours, 4 hours, and 4 hours, respectively, after ingestion of the peptides. The peptide LRIPVA did not induce any antihypertensive responses from laboratory rats. The tertiary structure of rubiscolin has been mapped and the δ opioid receptor and ACE binding capabilities have been researched in the lab.