Введение

Энзим, создающий мутации в ДНК

Активационно-индуцированная цитидин деаминаза, также известная как AICDA, AID и одноцепочечная ДНК цитозин деаминаза, – это фермент массой 24 кДа, кодируемый геном AICDA у человека. Он вызывает мутации в ДНК путем деаминирования основания цитозина, превращая его в урацил (который распознается как тимин). Иными словами, он изменяет пару оснований C:G в несоответствие U:G. Репликационный аппарат ДНК клетки распознает U как T, в результате чего C:G преобразуется в пару оснований T:A. В процессе развития зародышевых центров В-лимфоцитов, подверженная ошибкам репарация ДНК после действия AID также генерирует другие типы мутаций, такие как C:G в A:T. AID является членом семейства APOBEC. В В-клетках лимфатических узлов AID вызывает мутации, обеспечивающие разнообразие антител, но тот же процесс мутагенеза может приводить к В-клеточной лимфоме.

Механизм

Считается, что AID инициирует SHM посредством многоступенчатого механизма. AID деаминирует цитозин в целевой ДНК. Цитозины, расположенные в мотивах-горячих точках, предпочтительно деаминируются (мотивы WRCY, где W = аденин или тимин, R = пурин, C = цитозин, Y = пиримидин, или обратный мотив RGYW, где G = гуанин). Образующееся несоответствие U:G (U = урацил) затем подвергается одному из нескольких сценариев развития. Несоответствие U:G реплицируется, образуя две дочерние молекулы, одна из которых остается не измененной, а другая претерпевает C => T переходную мутацию. (U аналогичен T в ДНК и рассматривается как таковой при репликации). Урацил может быть удален гликозилазой ДНК урацила (UNG), что приводит к образованию абазисного участка. Этот абазисный участок (или AP-участок, апуринический/апиримидический) может быть скопирован транслезионной ДНК-полимеразой, такой как ДНК-полимераза η (эта), что приводит к случайному включению любого из четырех нуклеотидов, то есть A, G, C или T. Кроме того, этот абазисный участок может быть расщеплен апуриновой эндонуклеазой (APE), создавая разрыв в дезоксирибозофосфатном остове. Этот разрыв может привести к нормальному восстановлению ДНК, или, если происходит два таких разрыва, по одному на каждой цепи, может образоваться двухцепочечный разрыв со сдвигом (DSB). Предполагается, что образование этих DSB в переключающих областях или в вариабельной области Ig может приводить к CSR или GC соответственно. Несоответствие U:G также может быть распознано системой репарации неспаренных оснований ДНК (MMR), в частности, комплексом MutSα (альфа). MutSα является гетеродимером, состоящим из MSH2 и MSH6. Этот гетеродимер способен распознавать преимущественно одноосновные искажения в структуре ДНК, что соответствует несоответствиям U:G. Считается, что распознавание несоответствий U:G белками MMR приводит к обработке ДНК посредством экзонуклеотической активности для обнажения одноцепочечного участка ДНК, за которым следует активность ДНК-полимеразы, склонной к ошибкам, для заполнения пробела. Эти полимеразы, склонные к ошибкам, предположительно вносят дополнительные мутации случайным образом в разрыв ДНК. Это позволяет генерировать мутации в AT-парах оснований. Уровень активности AID в B-клетках строго контролируется путем модуляции экспрессии гена AID. Экспрессия AID индуцируется факторами транскрипции TCF3 (E47), HoxC4, Irf8 и Pax5, и ингибируется PRDM1 (Blimp1) и Id2. На посттранскрипционном уровне регуляции экспрессия AID подавляется mir-155, небольшой некодирующей микроРНК, контролируемой цитокиновой сигнализацией B-клеток IL-10.

Клиническое значение

Дефекты этого гена ассоциированы с синдромом гипер-IgM 2 типа. При некоторых гематологических злокачественных новообразованиях, таких как фолликулярная лимфома, устойчивая экспрессия AID связана с лимфомагенезом.