Введение

Миелиновый олигодендроцитарный гликопротеин (MOG) – это гликопротеин, предположительно важный для миелинизации нервов в центральной нервной системе (ЦНС). У человека этот белок кодируется геном MOG. Считается, что он выполняет функцию необходимой "молекулы адгезии", обеспечивающей структурную целостность миелиновой оболочки, и, как известно, экспрессируется на олигодендроцитах на поздних стадиях их развития. Кодирующая область cDNA MOG у человека оказалась "высоко гомологичной" таковой у крыс, мышей и крупного рогатого скота, что свидетельствует о высокой степени консервации. Это указывает на "важную биологическую роль этого белка". Белок был впервые секвенирован в 1995 году. Это трансмембранный белок, экспрессируемый на поверхности клеток олигодендроцитов и на самой внешней поверхности миелиновых оболочек. "MOG является количественно незначительным трансмембранным белком типа I и обнаруживается исключительно в ЦНС". "Один Ig-домен экспонирован во внеклеточное пространство".

Кристаллическая структура миелинового олигодендроцитарного гликопротеина была определена методом рентгеноструктурного анализа с разрешением 1,45 Ангстрема, используя белок норвежской крысы. Этот белок состоит из 139 аминокислотных остатков и является членом суперсемейства иммуноглобулинов. Вторичная структура белка, определенная методом DSSP, включает 6% спиральной структуры и 43% бета-листов: присутствуют три коротких спиральных сегмента и десять бета-цепей. Бета-цепи расположены в двух антипараллельных бета-листах, формирующих иммуноглобулин-подобную бета-сэндвич структуру. Некоторые особенности структуры белка позволяют предположить, что MOG играет роль "адгезина в завершении и/или компактизации миелиновой оболочки". Наблюдается "значительная полоса" электроотрицательного заряда, начинающаяся вблизи N-конца и простирающаяся примерно на половину длины молекулы. Кроме того, было показано, что MOG димеризуется в растворе, при этом индекс комплементарности формы на интерфейсе димера высок, что указывает на "биологически релевантный димер MOG".

Синтез

В процессе развития MOG формируется "очень поздно на олигодендроцитах и в миелиновой оболочке".

Воспалительные демиелинизирующие заболевания, связанные с анти-ГМО

MOG привлек значительное внимание в лабораторных исследованиях, посвященных РС. Ряд исследований продемонстрировал роль антител к MOG в патогенезе РС, однако большинство из них были опубликованы до открытия NMO IgG и спектра заболеваний NMO. Определение статуса анти-MOG различается в зависимости от используемого метода – ELISA или микромассива (CBA). Наиболее точным методом выявления является микромассив, при котором сыворотка пациента реагирует с живыми клетками, а связывающее IgG обнаруживается с помощью флуоресцентно меченых вторичных антител.

При серонегативном нейромиелите оптическом

Аутоиммунитет к MOG обнаруживается при большинстве случаев NMO с отрицательными титрами AQP4, а также при оптическом неврите и некоторых быстропрогрессирующих формах ADEM. Уровень антител к MOG при NMOSD варьирует в зависимости от серологического статуса.