Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Актин-связывающий белок.
Actin binding protein
Профилин – актин-связывающий белок, участвующий в динамическом обновлении и реконструкции актинового цитоскелета. Он встречается в большинстве эукариотических организмов. Профилин играет важную роль в пространственно и временно контролируемом росте актиновых микрофиламентов, что является ключевым процессом в клеточной подвижности и изменении формы клеток. Эта реструктуризация актинового цитоскелета необходима для таких процессов, как развитие органов, заживление ран и обнаружение инфекционных агентов клетками иммунной системы. Профилин также связывает последовательности, богатые аминокислотой пролином, в различных белках. Хотя большая часть профилина в клетке связана с актином, профилины имеют более 50 различных партнеров по связыванию. Многие из них связаны с регуляцией актина, но профилин, по-видимому, также участвует в процессах, происходящих в ядре, таких как сплайсинг мРНК. Профилин является основным аллергеном (опосредованным IgE), содержащимся в пыльце березы, трав и других растений.
Profilin is an actin binding protein involved in the dynamic turnover and reconstruction of the actin cytoskeleton. It is found in most eukaryotic organisms. Profilin is important for spatially and temporally controlled growth of actin microfilaments, which is an essential process in cellular locomotion and cell shape changes. This restructuring of the actin cytoskeleton is essential for processes such as organ development, wound healing, and the hunting down of infectious intruders by cells of the immune system. Profilin also binds sequences rich in the amino acid proline in diverse proteins. While most profilin in the cell is bound to actin, profilins have over 50 different binding partners. Many of those are related to actin regulation, but profilin also seems to be involved in activities in the nucleus such as mRNA splicing. Profilin is the major allergen (via IgE) present in birch, grass, and other pollen.
Источники и распространение
Профилины – это белки с молекулярной массой приблизительно 14–19 кДа. Они представлены одним геном у дрожжей, насекомых и червей, и множественными генами у многих других организмов, включая растения. В клетках млекопитающих обнаружено четыре изоформы профилина; профилин I экспрессируется в большинстве тканей, а профилин II преобладает в мозге и почках. Археи группы Асгард используют профилины. У многих видов эукариотических диатомовых водорослей профилины отсутствуют. Профилин необходим для инвазии клеток-хозяев паразитом Toxoplasma gondii. Профилин Toxoplasma gondii является специфическим патоген-ассоциированным молекулярным паттерном (PAMP) для TLR 5, 11 и 12.
Profilins are proteins of molecular weights of roughly 14–19 kDa. They are present as single genes in yeast, insects, and worms, and as multiple genes in many other organisms including plants. In mammalian cells, four profilin isoforms have been discovered; profilin I is expressed in most tissues while profilin II is predominant in brain and kidney. Asgard archaea use profilins. Multiple eukaryotic diatom species lack profilins. Profilin is essential to host cell invasion by Toxoplasma gondii. Toxoplasma profilin is the specific pathogen associated molecular pattern (PAMP) of TLRs 5, 11, and 12.
История открытия
Профилин был впервые описан Ларсом Карлссоном в лаборатории Уно Линдберга и его коллег в начале 1970-х годов как первый белок, связывающий мономеры актина. Это произошло после осознания того, что высокие концентрации актина содержатся не только в мышечных, но и в немышечных клетках, хотя и частично в неполимеризованной форме. Тогда полагали, что профилин секвестрирует мономеры актина (поддерживает их в форме, готовой к полимеризации), и высвобождает их в ответ на сигнал, делая их доступными для быстрого роста актиновых полимеров.
Profilin was first described by Lars Carlsson in the lab of Uno Lindberg and co workers in the early 1970s as the first actin monomer binding protein. It followed the realization that not only muscle, but also non muscle cells, contained high concentrations of actin, albeit in part in an unpolymerized form. Profilin was then believed to sequester actin monomers (keep them in a pro filamentous form), and release them upon a signal to make them accessible for fast actin polymer growth.