Введение
Флаводоксины (Fld) - это небольшие растворимые белки, переносящие электроны. Флаводоксины содержат мононуклеотид флавина в качестве протезирующей группы. Структура флаводоксина характеризуется пятицепочечным параллельным бета-листом, окруженным пятью альфа- спиралями. Они были изолированы от прокариотов, цианобактерий и некоторых эукариотических водорослей. Эти белки эволюционировали из анаэробной среды, вследствие селективного давления. Ферродоксин, еще один окислительно-восстановительный белок, был единственным белком, который можно было использовать таким образом. Однако, когда кислород появился в окружающей среде, количество железа стало ограничиваться. Ферредоксин зависит от железа и чувствителен к окислителям. При таких условиях ограниченного содержания железа ферродоксин больше не был предпочтительным. Флаводоксин, с другой стороны, является противоположностью этих признаков, поскольку он устойчив к окислителям и имеет свободные изофункциональные аналоги. Поэтому некоторое время флаводоксин был основным окислительно-восстановительным белком. Однако теперь, когда ферредоксин и флаводоксин присутствуют в одном геноме, ферредоксин все еще используется, но при условии низкого содержания железа, флаводоксин индуцируется.
Flavodoxins (Fld) are small, soluble electron transfer proteins. Flavodoxins contains flavin mononucleotide as prosthetic group. The structure of flavodoxin is characterized by a five stranded parallel beta sheet, surrounded by five alpha helices. They have been isolated from prokaryotes, cyanobacteria, and some eukaryotic algae. These proteins evolved from an anaerobic environment, due to selective pressures. Ferredoxin, another redox protein, was the only protein able to be used in this manner. However, when oxygen became present in the environment, iron became limited. Ferredoxin is iron dependant as well as oxidant sensitive. Under these limited iron conditions, ferredoxin was no longer preferred. Flavodoxin on the other hand is the opposite of these traits, as it is oxidant resistant and has iron free isofunctional counterparts. Therefore, for some time flavodoxin was the primary redox protein. Now however, when ferredoxin and flavodoxin are present in the same genome, ferredoxin is still used but under low iron conditions, flavodoxin is induced.
Структура
Существует три формы флаводоксина: окисленный, (OX) полухинон, (SQ) и гидрохинон (HQ). Несмотря на относительно небольшие размеры (Mw = 15 22 кДа), флаводоксины существуют в "длинных" и "коротких" цепочках. Флаводоксины с короткой цепью содержат от 140 до 180 аминокислотных остатков, используемых при декарбоксилировании пирувата. Большинство флаводоксинов имеют большой гидрофобный остаток, такой как триптофан, вблизи FMN, но Hp имеет вместо этого остаток аланина, что позволяет образовать карман растворенного вещества. В настоящее время ведутся исследования по выявлению нетоксичных, специфических для Hp ингибиторов флаводоксина для лечения инфекций.
Механизм
Для активного действия флаводоксинов требуется высоко отрицательный окислительно-восстановительный потенциал. Семихинонная конформация стабилизируется водородной связью с позицией N 5 флавина. Эта связь, а также общий триптофанный остаток вблизи места связывания, помогают снизить реактивность SQ. Форма гидрохинона вынуждена в плоскую конформацию, дестабилизируя ее. Передача электронов происходит в диметилбензольном кольце FMN.
Флаводоксины в цианобактериях
В цианобактериях, таких как Nostoc sp., флаводоксины специфичны для гетероцистов и используются в фотосистеме 1 для доставки электронов в нитрогеназу, а также для уменьшения N2 и NADP+, фиксации азота и образования H2.