Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Гормондар мен нейропептидтер
Hormones and neuropeptides
Эндорфиндер (эндогенді морфиннен қысқартылған) – мида өндірілетін пептидтер, олар ауырсынуды қабылдауды тоқтатып, жақсылық сезімін күшейтеді. Олар мидың гипофизінде өндіріліп, сақталады. Эндорфиндер – дене шынықтыру немесе оргазм кезінде мида және бүйрек үсті бездерінде жиі өндірілетін ендогендік құраушылар, олар ауырсынуды, бұлшық еттердің құрысуын басады және стрессті жеңілдетеді.
Endorphins (contracted from endogenous morphine) are peptides produced in the brain that block the perception of pain and increase feelings of wellbeing. They are produced and stored in the pituitary gland of the brain. Endorphins are endogenous painkillers often produced in the brain and adrenal medulla during physical exercise or orgasm and inhibit pain, muscle cramps, and relieve stress.
Тарих
Опиоид пептидтері алғаш рет 1973 жылы Абердин университетінің зерттеушілері Джон Хьюз және Ханс Костерлицтермен анықталды. Олар шошқа миынан "энкефалиндерді" (грекше εγκέφαλος – ми) бөліп алды, олар Мет-энкефалин және Лев-энкефалин деп аталды. Бұл, морфин және басқа да опиоидтардың ауырсынды басатын әсерін тудыратын рецептордың табылуынан кейін болды, бұл Костерлиц пен Хьюзді эндогендік опиоид лигандтарын ашуға жетеледі. Раби Симантов пен Соломон Х. Снайдер бұзау миынан морфинге ұқсас пептидтерді бөліп алды. Опиоид рецепторларын тәуелсіз түрде ашқан Эрик Дж. Саймон кейіннен бұл пептидтерді эндорфиндер деп атады. Бұл термин морфин сияқты белсенділікті көрсеткен кез келген пептидке берілді. 1976 жылы Чо Хао Ли мен Дэвид Чунг түйе гипофизінен оқшауланған α, β және γ эндорфиндерінің тізбектерін, олардың опиоидтық белсенділігі үшін жазды. Ли β-эндорфиннің күшті анальгетикалық әсерге ие екенін анықтады. Вильгельм Фельдберг пен Дерек Джордж Смит 1977 жылы бұл тұжырымды растап, β-эндорфиннің морфинден де күшті екенін көрсетті. Олар сондай-ақ оның әсері опиоид антогонисі налоксонмен терістелгенін растады. Кейінгі зерттеулер энкефалиндер, эндорфиндер және эндогендік жолмен өндірілетін морфин арасындағы айырмашылықты анықтады, ол пептид емес. Опиоид пептидтері олардың прекурсорлық пропептидіне сәйкес жіктеледі: барлық эндорфиндер пропиомеланокортин (POMC) прекурсорынан, проэнкефалин А кодын білдіретін, ал динорфиндер пре-динорфин кодын білдіретін синтезделеді.
Opioid peptides in the brain were first discovered in 1973 by investigators at the University of Aberdeen, John Hughes and Hans Kosterlitz. They isolated "enkephalins" (from the Greek εγκέφαλος, cerebrum) from pig brain, identified as Met enkephalin and Leu enkephalin. This came after the discovery of a receptor that was proposed to produce the pain relieving analgesic effects of morphine and other opioids, which led Kosterlitz and Hughes to their discovery of the endogenous opioid ligands. Rabi Simantov and Solomon H. Snyder isolated morphine like peptides from calf brain. Eric J. Simon, who independently discovered opioid receptors, later termed these peptides as endorphins. This term was essentially assigned to any peptide that demonstrated morphine like activity. In 1976, Choh Hao Li and David Chung recorded the sequences of α , β , and γ endorphin isolated from camel pituitary glands for their opioid activity. Li determined that β endorphin produced strong analgesic effects. Wilhelm Feldberg and Derek George Smyth in 1977 confirmed this, finding β endorphin to be more potent than morphine. They also confirmed that its effects were reversed by naloxone, an opioid antagonist. Studies have subsequently distinguished between enkephalins, endorphins, and endogenously produced morphine, which is not a peptide. Opioid peptides are classified based on their precursor propeptide: all endorphins are synthesized from the precursor proopiomelanocortin (POMC), encoded by proenkephalin A, and dynorphins encoded by pre dynorphin.
Этимология
Эндорфин сөзі ἔνδον / éndon сөзінен шыққан, ол "ішінде" (эндогенді, ἐνδογενής / endogenes, "іштен пайда болатын") деген мағынаны білдіреді, ал морфин грек мифологиясындағы армандар құдайы Морфейден (Μορφεύς) алынған. Осылайша, эндорфин – "эндо(генді) (мо)рфин" сөзінің қысқартылған түрі (морфин – морфиннің бұрынғы жазылуы).
The word endorphin is derived from ἔνδον / éndon meaning "within" (endogenous, ἐνδογενής / endogenes, "proceeding from within"), and morphine, from Morpheus (Μορφεύς), the god of dreams in the Greek mythology. Thus, endorphin is a contraction of 'endo(genous) (mo)rphin' (morphin being the old spelling of morphine).
Түрлері
Эндорфиндер класы үш эндогенді опиоидты пептидтен тұрады: α-эндорфин, β-эндорфин және γ-эндорфин. Эндорфиндердің барлығы проопиомеланокортин прекурсорлық ақуызынан синтезделеді және барлығының N-ұшында Мет-энкeфалин мотиві бар: Tyr Gly Gly Phe Met. α-эндорфин ең қысқа, ал β-эндорфин ең ұзын тізбекке ие. α-эндорфин және γ-эндорфин негізінен алдыңғы және орталық гипофизде кездеседі. β-эндорфиннің опиоидтық активтілігі зерттелгенімен, α-эндорфин мен γ-эндорфиннің опиат рецепторларына жақындығы жоқ, сондықтан олар β-эндорфин сияқты денеге әсер етпейді. Кейбір зерттеулер α-эндорфин активтілігін психостимуляторларға, ал γ-эндорфин активтілігін нейролептиктерге ұқсас деп сипаттаған. Эндорфиндердің барлық үш түрі де проопиомеланокортин (POMC) прекурсорлық ақуызының фрагменттері болып табылады. Транс-Гольджи желісінде POMC мембранаға байланысқан карбоксипептидаза E (CPE) ақуызымен байланысады. CPE POMC-тің дамымаған бүршікшелерге көшуіне көмектеседі. Сүтқоректілерде пропептид конвертаза 1 (PC1) POMC-ді адренокортикотропинге (ACTH) және бета-липотропинге (β LPH) ыдыратады. Пептид конвертаза 2 (PC2) β LPH-ті β-эндорфинге және γ-липотропинге ыдыратуға жауапты. Электроакупунктура арқылы симпатикалық жүйкелерді ынталандыру оның анальгетикалық әсерінің себебі деп саналады.
The class of endorphins consists of three endogenous opioid peptides: α endorphin, β endorphin, and γ endorphin. The endorphins are all synthesized from the precursor protein, proopiomelanocortin, and all contain a Met enkephalin motif at their N terminus: Tyr Gly Gly Phe Met. α endorphin has the shortest sequence, and β endorphin has the longest sequence. α endorphin and γ endorphin are primarily found in the anterior and intermediate pituitary. While β endorphin is studied for its opioid activity, α endorphin and γ endorphin both lack affinity for opiate receptors and thus do not affect the body in the same way that β endorphin does. Some studies have characterized α endorphin activity as similar to that of psychostimulants and γ endorphin activity to that of neuroleptics separately. All three types of endorphins are fragments of the precursor protein proopiomelanocortin (POMC). At the trans Golgi network, POMC binds to a membrane bound protein, carboxypeptidase E (CPE). CPE facilitates POMC transport into immature budding vesicles. In mammals, pro peptide convertase 1 (PC1) cleaves POMC into adrenocorticotropin (ACTH) and beta lipotropin (β LPH). Peptide convertase 2 (PC2) is responsible for cleaving β LPH into β endorphin and γ lipotropin. the stimulation of sympathetic nerves by electro acupuncture is believed to be the cause of its analgesic effects.
Әрекет ету механизмі
Эндорфиндер гипофиз безінен, әдетте ауырсынуға жауап ретінде бөлінеді және орталық нерв жүйесінде (ОНЖ) де, перифериялық нерв жүйесінде (ПНЖ) де әрекет ете алады. ПНЖ-де β-эндорфин гипофиз безінен бөлінетін басты эндорфин болып табылады. Эндорфиндер перифериялық жүйкелердің μ рецепторларына байланысу арқылы ауырсыну сигналдарын беруді тежейді, бұл олардың P нейротрансмиттерін босатуын тоқтатады. ОНЖ-дегі механизм ұқсас, бірақ басқа нейротрансмиттерді – гамма-аминобүтір қышқылы (ГАМК) – тежеу арқылы жұмыс істейді. ГАМК-ны тежеу допаминнің өндірісі мен босатылуын арттырады, ал допамин – марапаттау арқылы оқып үйренумен байланысты нейротрансмиттер.
Endorphins are released from the pituitary gland, typically in response to pain, and can act in both the central nervous system (CNS) and the peripheral nervous system (PNS). In the PNS, β endorphin is the primary endorphin released from the pituitary gland. Endorphins inhibit transmission of pain signals by binding μ receptors of peripheral nerves, which block their release of neurotransmitter substance P. The mechanism in the CNS is similar but works by blocking a different neurotransmitter: gamma aminobutyric acid (GABA). In turn, inhibition of GABA increases the production and release of dopamine, a neurotransmitter associated with reward learning.
Функциялар
Эндорфиндер организмнің ауырсынуға реакциясын тежеуде маңызды рөл атқарады. Зерттеулер көрсеткендей, тәжірибелі адамдар медитация арқылы эндорфин бөлінуін қозғауға болады. Күлкі де эндорфин өндірісін ынталандырып, ауырсыну шегін көтеруі мүмкін. Күшті аэробтық жаттығулар эндорфин өндірісін қозғайды. β-эндорфиннің бөлінуі "жүгірушінің эйфориясы" деп аталатын құбылысқа себеп болуы мүмкін деп болжанады. Алайда, бірнеше зерттеулер жүгірушінің эйфориясы эндорфиндер емес, эндоканнабиноидтардың бөлінуіне байланысты екенін көрсетті. Эндорфиндер жаттығудың мазасыздық пен депрессияға жағымды әсерін күшейтуі мүмкін. Осы құбылыс жаттығуға тәуелділік дамуына да ықпал етуі мүмкін. Үнемі қарқынды жаттығулар миды демалыс кезінде эндорфин өндірісін азайтуға мәжбүр етеді, гомеостазды сақтау үшін, нәтижесінде адам бірдей сезімді алу үшін жаттығуларды одан да қарқындырақ жасауға тырысады.
Endorphins play a major role in the body's inhibitory response to pain. Research has demonstrated that meditation by trained individuals can be used to trigger endorphin release. Laughter may also stimulate endorphin production and elevate one's pain threshold. Endorphin production can be triggered by vigorous aerobic exercise. The release of β endorphin has been postulated to contribute to the phenomenon known as "runner's high". However, several studies have supported the hypothesis that the runner's high is due to the release of endocannabinoids rather than that of endorphins. Endorphins may contribute to the positive effect of exercise on anxiety and depression. The same phenomenon may also play a role in exercise addiction. Regular intense exercise may cause the brain to downregulate the production of endorphins in periods of rest to maintain homeostasis, causing a person to exercise more intensely in order to receive the same feeling.