Введение
Эффект Бора — это феномен, впервые описанный в 1904 году датским физиологом Кристианом Бором. Аффинность гемоглобина к кислороду (см. кривую диссоциации кислорода и гемоглобина) обратно пропорциональна как кислотности, так и концентрации углекислого газа. Иными словами, эффект Бора относится к смещению кривой диссоциации кислорода, вызванному изменениями концентрации углекислого газа или pH окружающей среды. Поскольку углекислый газ реагирует с водой с образованием угольной кислоты, увеличение концентрации CO2 приводит к снижению pH крови. Он посвятил последние два десятилетия изучению растворимости кислорода, углекислого газа и других газов в различных жидкостях, но после обширных экспериментов копенгагенская группа установила, что кривая на самом деле имеет сигмоидальную форму. Более того, в процессе построения многочисленных кривых диссоциации вскоре стало очевидно, что высокое парциальное давление углекислого газа вызывает смещение кривых вправо. Последующие эксперименты с варьированием концентрации CO2 быстро предоставили убедительные доказательства, подтверждающие существование того, что вскоре стало известно как эффект Бора. Хотя это никогда не было доказано, Вериго действительно опубликовал статью об отношении гемоглобина к CO2 в 1892 году. Его предложенная модель была несостоятельной, и Бор подверг ее резкой критике в своих публикациях, на протяжении всей жизни утверждая, что именно он первым продемонстрировал этот эффект. Несмотря на некоторые подтверждающие это свидетельства, ретроспективное изменение названия хорошо известного феномена было бы крайне непрактичным, поэтому он остался известен как эффект Бора. Это вызывает снижение pH крови, что способствует диссоциации кислорода от гемоглобина и позволяет окружающим тканям получать достаточно кислорода для удовлетворения своих потребностей. В областях с высокой концентрацией кислорода, таких как легкие, связывание кислорода заставляет гемоглобин высвобождать протоны, которые рекомбинируют с бикарбонатом для выведения углекислого газа при выдохе. Эти противоположные реакции протонации и депротонации происходят в равновесии, что приводит к незначительному общему изменению pH крови. Эффект Бора позволяет организму адаптироваться к изменяющимся условиям и обеспечивает дополнительную доставку кислорода к тканям, которые в нем больше всего нуждаются. Например, когда мышцы подвергаются интенсивной нагрузке, им требуется большое количество кислорода для осуществления клеточного дыхания, которое генерирует CO2 (и, следовательно, HCO3− и H+) в качестве побочных продуктов. Эти продукты жизнедеятельности снижают pH крови, что увеличивает доставку кислорода к активным мышцам. Углекислый газ — не единственная молекула, способная вызывать эффект Бора. Если мышечные клетки не получают достаточно кислорода для клеточного дыхания, они прибегают к брожению молочной кислоты, которое высвобождает молочную кислоту в качестве побочного продукта. Это повышает кислотность крови в большей степени, чем только CO2, что отражает еще большую потребность клеток в кислороде. Фактически, в анаэробных условиях мышцы генерируют молочную кислоту настолько быстро, что pH крови, проходящей через мышцы, может снизиться до примерно 7,2, что заставляет гемоглобин начинать высвобождать примерно на 10% больше кислорода. Гемоглобин существует в двух конформациях: R-состояние с высокой аффинностью и T-состояние с низкой аффинностью. Когда концентрация кислорода высока, как в легких, предпочтительнее R-состояние, что позволяет максимальному количеству кислорода связываться с гемами. В капиллярах, где концентрация кислорода ниже, предпочтительнее T-состояние, чтобы облегчить доставку кислорода к тканям. Эффект Бора зависит от этой аллостерии, поскольку увеличение концентрации CO2 и H+ помогает стабилизировать T-состояние и обеспечивает большую доставку кислорода к мышцам в периоды повышенного клеточного дыхания. Это подтверждается тем фактом, что миоглобин, мономер без аллостерии, не проявляет эффект Бора.
The Bohr effect is a phenomenon first described in 1904 by the Danish physiologist Christian Bohr. Hemoglobin's oxygen binding affinity (see oxygen–haemoglobin dissociation curve) is inversely related both to acidity and to the concentration of carbon dioxide. That is, the Bohr effect refers to the shift in the oxygen dissociation curve caused by changes in the concentration of carbon dioxide or the pH of the environment. Since carbon dioxide reacts with water to form carbonic acid, an increase in CO2 results in a decrease in blood pH, He had spent the last two decades studying the solubility of oxygen, carbon dioxide, and other gases in various liquids, but after extensive experimentation, the Copenhagen group determined that the curve was in fact sigmoidal. Furthermore, in the process of plotting out numerous dissociation curves, it soon became apparent that high partial pressures of carbon dioxide caused the curves to shift to the right. Further experimentation while varying the CO2 concentration quickly provided conclusive evidence, confirming the existence of what would soon become known as the Bohr effect. While this has never been proven, Verigo did in fact publish a paper on the haemoglobin CO2 relationship in 1892. His proposed model was flawed, and Bohr harshly criticized it in his own publications. maintained throughout his life that he himself had actually been the first to demonstrate the effect. Though there is some evidence to support this, retroactively changing the name of a well known phenomenon would be extremely impractical, so it remains known as the Bohr effect. This causes the pH of the blood to decrease, which promotes the dissociation of oxygen from haemoglobin, and allows the surrounding tissues to obtain enough oxygen to meet their demands. In areas where oxygen concentration is high, such as the lungs, binding of oxygen causes haemoglobin to release protons, which recombine with bicarbonate to eliminate carbon dioxide during exhalation. These opposing protonation and deprotonation reactions occur in equilibrium resulting in little overall change in blood pH. The Bohr effect enables the body to adapt to changing conditions and makes it possible to supply extra oxygen to tissues that need it the most. For example, when muscles are undergoing strenuous activity, they require large amounts of oxygen to conduct cellular respiration, which generates CO2 (and therefore HCO3− and H+) as byproducts. These waste products lower the pH of the blood, which increases oxygen delivery to the active muscles. Carbon dioxide is not the only molecule that can trigger the Bohr effect. If muscle cells aren't receiving enough oxygen for cellular respiration, they resort to lactic acid fermentation, which releases lactic acid as a byproduct. This increases the acidity of the blood far more than CO2 alone, which reflects the cells' even greater need for oxygen. In fact, under anaerobic conditions, muscles generate lactic acid so quickly that pH of the blood passing through the muscles will drop to around 7.2, which causes haemoglobin to begin releasing roughly 10% more oxygen. Haemoglobin exists in two conformations: a high affinity R state and a low affinity T state. When oxygen concentration levels are high, as in the lungs, the R state is favored, enabling the maximum amount of oxygen to be bound to the hemes. In the capillaries, where oxygen concentration levels are lower, the T state is favored, in order to facilitate the delivery of oxygen to the tissues. The Bohr effect is dependent on this allostery, as increases in CO2 and H+ help stabilize the T state and ensure greater oxygen delivery to muscles during periods of elevated cellular respiration. This is evidenced by the fact that myoglobin, a monomer with no allostery, does not exhibit the Bohr effect.
Стабилизация Т-состояния
Когда гемоглобин находится в T-состоянии, N-терминальные аминогруппы α-субъединиц и C-терминальный гистидин β-субъединиц протонируются, приобретая положительный заряд и позволяя этим остаткам участвовать в ионных взаимодействиях с карбоксильными группами соседних остатков. Эти взаимодействия способствуют поддержанию гемоглобина в T-состоянии. Снижение pH (повышение кислотности) еще больше стабилизирует это состояние, поскольку уменьшение pH увеличивает вероятность протонирования этих остатков, усиливая ионные взаимодействия. В R-состоянии ионные связи отсутствуют, что означает, что стабильность R-состояния возрастает при повышении pH, поскольку эти остатки реже остаются протонированными в более щелочной среде. Эффект Бора действует, одновременно дестабилизируя R-состояние с высокой аффинностью и стабилизируя T-состояние с низкой аффинностью, что приводит к общему снижению аффинности к кислороду. Исходя из размеров и веса, предполагалось, что у многих морских млекопитающих эффект Бора очень слабый, почти пренебрежимо малый. Считается, что этот чрезвычайно сильный эффект Бора является одной из многих адаптаций морских млекопитающих к глубоким и продолжительным погружениям, поскольку он позволяет практически всему связанному с гемоглобином кислороду диссоциировать и снабжать тело кита во время нахождения под водой. Это означает, что он маловероятно будет диссоциировать, и после связывания блокирует присоединение O2 к этой субъединице. В то же время, CO структурно достаточно похож на O2, чтобы карбоксигемоглобин отдавал предпочтение R-состоянию, повышая аффинность к кислороду оставшихся свободных субъединиц. Эта комбинация значительно снижает доставку кислорода к тканям организма, что и делает угарный газ таким токсичным. Эта токсичность немного уменьшается за счет увеличения силы эффекта Бора в присутствии карбоксигемоглобина. Это увеличение в конечном итоге связано с различиями во взаимодействиях между гемовыми группами в карбоксигемоглобине по сравнению с оксигенированным гемоглобином. Это наиболее заметно при крайне низкой концентрации кислорода, как последняя попытка, когда потребность в доставке кислорода становится критической. Однако физиологические последствия этого явления остаются неясными.