Белковая оболочка вирусов: структура и классификация
Capsid
Капсид – белковая оболочка вируса, защищающая генетический материал. Состоит из протомеров и капсомеров. Важно для изучения строения вирусов и вакцинации.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Белочная оболочка вируса
Protein shell of a virus
Капсид – это белковая оболочка вируса, заключающая в себе его генетический материал. Он состоит из нескольких олигомерных (повторяющихся) структурных субъединиц, образованных белками, называемыми протомерами. Наблюдаемые трехмерные морфологические субъединицы, которые могут соответствовать отдельным белкам или не соответствовать им, называются капсомерами. Белки, составляющие капсид, называются капсидными белками или белками вирусной оболочки (ВКП). Капсид и заключенный внутри геном называются нуклеокапсидом. Капсиды классифицируются главным образом по их структуре. У большинства вирусов капсиды имеют спиральную или икосаэдрическую структуру. Некоторые вирусы, такие как бактериофаги, развили более сложные структуры из-за ограничений, связанных с эластичностью и электростатикой. Икосаэдрическая форма, имеющая 20 равносторонних треугольных граней, приближается к сфере, в то время как спиральная форма напоминает пружину, занимая пространство цилиндра, но не являясь самим цилиндром. Грани капсида могут состоять из одного или нескольких белков. Например, у капсида вируса ящура грани состоят из трех белков, обозначенных как VP1–3. Некоторые вирусы имеют оболочку, то есть капсид покрыт липидной мембраной, известной как вирусная оболочка. Оболочка приобретается капсидом из внутриклеточной мембраны в клетке-хозяине вируса; примерами служат внутренняя ядерная мембрана, мембрана Гольджи и наружная мембрана клетки. После того, как вирус инфицирует клетку и начинает реплицироваться, новые субъединицы капсида синтезируются с использованием механизма биосинтеза белка клетки. У некоторых вирусов, включая вирусы со спиральными капсидами и особенно с РНК-геномами, белки капсида коасемблируются со своими геномами. У других вирусов, особенно более сложных вирусов с двухцепочечными ДНК-геномами, белки капсида собираются в пустые предшественники прокапсидов, которые содержат специализированную портальную структуру на одной из вершин. Через этот портал вирусная ДНК транслоцируется внутрь капсида. Структурный анализ архитектуры основных капсидных белков (MCP) используется для классификации вирусов по линиям. Например, бактериофаг PRD1, вирус водорослей *Paramecium bursaria Chlorella virus 1* (PBCV 1), мимивирус и аденовирус млекопитающих были отнесены к одной линии, в то время как хвостовые двухцепочечные ДНК-бактериофаги (Caudovirales) и герпесвирусы относятся ко второй линии.
A capsid is the protein shell of a virus, enclosing its genetic material. It consists of several oligomeric (repeating) structural subunits made of protein called protomers. The observable 3 dimensional morphological subunits, which may or may not correspond to individual proteins, are called capsomeres. The proteins making up the capsid are called capsid proteins or viral coat proteins (VCP). The capsid and inner genome is called the nucleocapsid. Capsids are broadly classified according to their structure. The majority of the viruses have capsids with either helical or icosahedral structure. Some viruses, such as bacteriophages, have developed more complicated structures due to constraints of elasticity and electrostatics. The icosahedral shape, which has 20 equilateral triangular faces, approximates a sphere, while the helical shape resembles the shape of a spring, taking the space of a cylinder but not being a cylinder itself. The capsid faces may consist of one or more proteins. For example, the foot and mouth disease virus capsid has faces consisting of three proteins named VP1–3. Some viruses are enveloped, meaning that the capsid is coated with a lipid membrane known as the viral envelope. The envelope is acquired by the capsid from an intracellular membrane in the virus' host; examples include the inner nuclear membrane, the Golgi membrane, and the cell's outer membrane. Once the virus has infected a cell and begins replicating itself, new capsid subunits are synthesized using the protein biosynthesis mechanism of the cell. In some viruses, including those with helical capsids and especially those with RNA genomes, the capsid proteins co assemble with their genomes. In other viruses, especially more complex viruses with double stranded DNA genomes, the capsid proteins assemble into empty precursor procapsids that include a specialized portal structure at one vertex. Through this portal, viral DNA is translocated into the capsid. Structural analyses of major capsid protein (MCP) architectures have been used to categorise viruses into lineages. For example, the bacteriophage PRD1, the algal virus Paramecium bursaria Chlorella virus 1 (PBCV 1), mimivirus and the mammalian adenovirus have been placed in the same lineage, whereas tailed, double stranded DNA bacteriophages (Caudovirales) and herpesvirus belong to a second lineage.
Икосаэдральная
Икосаэдрическая структура чрезвычайно распространена среди вирусов. Икосаэдр состоит из 20 треугольных граней, ограниченных 12 пятикратными вершинами, и включает 60 асимметричных единиц. Таким образом, икосаэдрический вирус состоит из 60N белковых субъединиц. Количество и расположение капсомеров в икосаэдрической капсиде можно классифицировать с использованием "принципа квазиэквивалентности", предложенного Дональдом Каспаром и Аароном Клугом. Подобно полиэдрам Голдберга, икосаэдрическую структуру можно рассматривать как построенную из пентамеров и гексамеров. Структуры могут быть индексированы двумя целыми числами h и k, при этом и ; структуру можно представить как h шагов от края пентамера, поворот на 60 градусов против часовой стрелки, а затем k шагов до следующего пентамера. Триангуляционное число T для капсида определяется как:
The icosahedral structure is extremely common among viruses. The icosahedron consists of 20 triangular faces delimited by 12 fivefold vertexes and consists of 60 asymmetric units. Thus, an icosahedral virus is made of 60N protein subunits. The number and arrangement of capsomeres in an icosahedral capsid can be classified using the "quasi equivalence principle" proposed by Donald Caspar and Aaron Klug. Like the Goldberg polyhedra, an icosahedral structure can be regarded as being constructed from pentamers and hexamers. The structures can be indexed by two integers h and k, with and ; the structure can be thought of as taking h steps from the edge of a pentamer, turning 60 degrees counterclockwise, then taking k steps to get to the next pentamer. The triangulation number T for the capsid is defined as:
В этой схеме икосаэдрические капсиды содержат 12 пентамеров и 10(T – 1) гексамеров. Число T отражает размер и сложность капсидов. Геометрические примеры для многих значений h, k и T можно найти в списке геодезических многогранников и многогранников Голдберга. Существует множество исключений из этого правила: например, полиомавирусы и папилломавирусы имеют пентамеры вместо гексамеров в гексавалентных позициях на квази-решетке T = 7. Члены линии двуцепочечных РНК-вирусов, включая реовирус, ротавирус и бактериофаг φ6, имеют капсиды, построенные из 120 копий капсидного белка, что соответствует капсиду T = 2 или, возможно, капсиду T = 1 с димером в асимметричной единице. Аналогично, многие небольшие вирусы имеют псевдо-капсид T = 3 (или P = 3), который организован в соответствии с решеткой T = 3, но с различными полипептидами, занимающими три квазиэквивалентные позиции.
In this scheme, icosahedral capsids contain 12 pentamers plus 10(T − 1) hexamers. The T number is representative of the size and complexity of the capsids. Geometric examples for many values of h, k, and T can be found at List of geodesic polyhedra and Goldberg polyhedra. Many exceptions to this rule exist: For example, the polyomaviruses and papillomaviruses have pentamers instead of hexamers in hexavalent positions on a quasi T = 7 lattice. Members of the double stranded RNA virus lineage, including reovirus, rotavirus and bacteriophage φ6 have capsids built of 120 copies of capsid protein, corresponding to a T = 2 capsid, or arguably a T = 1 capsid with a dimer in the asymmetric unit. Similarly, many small viruses have a pseudo T = 3 (or P = 3) capsid, which is organized according to a T = 3 lattice, but with distinct polypeptides occupying the three quasi equivalent positions
Числа T могут быть представлены различными способами; например, T = 1 может быть представлен только как икосаэдр или додекаэдр, а в зависимости от типа квазисимметрии T = 3 может быть представлен как усеченный додекаэдр, икосидодекаэдр или усеченный икосаэдр, а также их соответствующие дуальные формы – триакис икосаэдр, ромбический триаконтаэдр или пентакис додекаэдр.
T numbers can be represented in different ways, for example T = 1 can only be represented as an icosahedron or a dodecahedron and, depending on the type of quasi symmetry, T = 3 can be presented as a truncated dodecahedron, an icosidodecahedron, or a truncated icosahedron and their respective duals a triakis icosahedron, a rhombic triacontahedron, or a pentakis dodecahedron.
Проляция
Удлиненный икосаэдр – распространенная форма голов бактериофагов. Такая структура состоит из цилиндра с колпачком на каждом конце. Цилиндр состоит из 10 удлиненных треугольных граней. Число Q (или Tmid), которое может быть любым положительным целым числом, определяет количество треугольников, состоящих из асимметричных субъединиц, формирующих 10 треугольников цилиндра. Колпачки классифицируются по числу T (или Tend). Бактерия E. coli является хозяином для бактериофага T4, который имеет вытянутую головную структуру. Белок gp31, кодируемый бактериофагом, функционально гомологичен шаперонному белку GroES E. coli и способен замещать его при сборке вирионов бактериофага T4 во время инфекции. Как и GroEL, gp31 образует стабильный комплекс с шаперонином GroEL, который абсолютно необходим для правильного сворачивания и сборки in vivo основного капсидного белка gp23 бактериофага T4. Геликоидная структура может быть описана как набор из n 1D молекулярных спиралей, связанных n-кратной осевой симметрией. Создание всей геликоидной структуры опирается на набор трансляционных и вращательных матриц, закодированных в базе данных белков. Наиболее изученный геликоидный вирус – вирус табачной мозаики.
An elongated icosahedron is a common shape for the heads of bacteriophages. Such a structure is composed of a cylinder with a cap at either end. The cylinder is composed of 10 elongated triangular faces. The Q number (or Tmid), which can be any positive integer, specifies the number of triangles, composed of asymmetric subunits, that make up the 10 triangles of the cylinder. The caps are classified by the T (or Tend) number. The bacterium E. coli is the host for bacteriophage T4 that has a prolate head structure. The bacteriophage encoded gp31 protein appears to be functionally homologous to E. coli chaperone protein GroES and able to substitute for it in the assembly of bacteriophage T4 virions during infection. Like GroES, gp31 forms a stable complex with GroEL chaperonin that is absolutely necessary for the folding and assembly in vivo of the bacteriophage T4 major capsid protein gp23. The helical structure can be described as a set of n 1 D molecular helices related by an n fold axial symmetry. Creating an entire helical structure relies on a set of translational and rotational matrices which are coded in the protein data bank. The most understood helical virus is the tobacco mosaic virus.
Происхождение и эволюция
Было предложено, что многие вирусные капсидные белки эволюционировали неоднократно из функционально разнообразных клеточных белков. Вербовка клеточных белков, по-видимому, происходила на разных этапах эволюции: некоторые клеточные белки были захвачены и перепрограммированы до расхождения клеточных организмов на три современных домена жизни, в то время как другие – относительно недавно. В результате некоторые капсидные белки широко распространены в вирусах, инфицирующих отдалённо родственные организмы (например, капсидные белки с "желе-рулетка" складкой), тогда как другие ограничены определённой группой вирусов (например, капсидные белки альфавирусов). Перенос этих предковых генов между клеточными организмами мог способствовать возникновению новых вирусов в ходе эволюции.
It has been suggested that many viral capsid proteins have evolved on multiple occasions from functionally diverse cellular proteins. The recruitment of cellular proteins appears to have occurred at different stages of evolution so that some cellular proteins were captured and refunctionalized prior to the divergence of cellular organisms into the three contemporary domains of life, whereas others were hijacked relatively recently. As a result, some capsid proteins are widespread in viruses infecting distantly related organisms (e. g., capsid proteins with the jelly roll fold), whereas others are restricted to a particular group of viruses (e. g., capsid proteins of alphaviruses). The displacement of these ancestral genes between cellular organisms could favor the appearance of new viruses during evolution.