Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Кислородносящий фитоглобин, обнаруженный в корневищах бобовых растений.
Oxygen carrying phytoglobin found in rhizome of leguminous plants
Легемоглобин (также легегемоглобин или легоглобин) – это кислородносящий фитоглобин, содержащийся в азотфиксирующих корневых клубеньках бобовых растений. Он вырабатывается этими растениями в ответ на колонизацию корней азотфиксирующими бактериями, называемыми ризобиями, как часть симбиотического взаимодействия между растением и бактерией: корни, не колонизированные Rhizobium, не синтезируют легемоглобин. Легемоглобин имеет близкое химическое и структурное сходство с гемоглобином и, как и гемоглобин, имеет красный цвет. Изначально предполагалось, что гемопротезная группа для растительного легемоглобина поставляется бактериальным симбионтом внутри симбиотических корневых клубеньков. Однако последующие исследования показали, что растение-хозяин активно экспрессирует гены биосинтеза гема в клубеньках, и активация этих генов коррелирует с экспрессией гена легемоглобина в развивающихся клубеньках. У растений, колонизированных Rhizobium, таких как люцерна или соя, присутствие кислорода в корневых клубеньках снижает активность кислородочувствительной нитрогеназы – фермента, ответственного за фиксацию атмосферного азота. Легемоглобин поддерживает буферную концентрацию свободного кислорода в цитоплазме инфицированных клеток растений, обеспечивая надлежащее функционирование корневых клубеньков. При этом фиксация азота – чрезвычайно энергозатратный процесс, поэтому аэробное дыхание, требующее высокой концентрации кислорода, необходимо в клетках корневого клубенька. Легемоглобин поддерживает концентрацию свободного кислорода, достаточно низкую для функционирования нитрогеназы, но достаточно высокую общую концентрацию кислорода (свободного и связанного с легемоглобином) для аэробного дыхания. Легемоглобин относится к классу симбиотических глобинов, которые также включают глобины корневых клубеньков актиноризовых растений, таких как казуарина. Симбиотический глобин казуарины занимает промежуточное положение между легемоглобином и несимбиотическим фитоглобином 2.
Leghemoglobin (also leghaemoglobin or legoglobin) is an oxygen carrying phytoglobin found in the nitrogen fixing root nodules of leguminous plants. It is produced by these plants in response to the roots being colonized by nitrogen fixing bacteria, termed rhizobia, as part of the symbiotic interaction between plant and bacterium: roots not colonized by Rhizobium do not synthesise leghemoglobin. Leghemoglobin has close chemical and structural similarities to hemoglobin, and, like hemoglobin, is red in colour. It was originally thought that the heme prosthetic group for plant leghemoglobin was provided by the bacterial symbiont within symbiotic root nodules. However, subsequent work shows that the plant host strongly expresses heme biosynthesis genes within nodules, and that activation of those genes correlates with leghemoglobin gene expression in developing nodules. In plants colonised by Rhizobium, such as alfalfa or soybeans, the presence of oxygen in the root nodules would reduce the activity of the oxygen sensitive nitrogenase, which is an enzyme responsible for the fixation of atmospheric nitrogen. Leghemoglobin is shown to buffer the concentration of free oxygen in the cytoplasm of infected plant cells to ensure the proper function of root nodules. That being said, nitrogen fixation is an extremely energetically costly process, so aerobic respiration, which necessitates high oxygen concentration, is necessary in the cells of the root nodule. Leghemoglobin maintains a free oxygen concentration that is low enough to allow nitrogenase to function, but a high enough total oxygen concentration (free and bound to leghemoglobin) for aerobic respiration. Leghemoglobin falls into the class of symbiotic globins, which also include the root nodules globins of actinorhizal plants such as Casuarina. The Casuarina symbiotic globin is intermediate between leghemoglobin and nonsymbiotic phytoglobin 2.
Структура
Легемоглобины — мономерные белки массой около 16 кДа, структурно схожие с миоглобином. Одна молекула легемоглобина состоит из гема, связанного с ионом железа, и одной полипептидной цепи (глобина). Различия в сродстве обусловлены разными скоростями ассоциации между этими двумя типами белков. Как и миоглобин и гемоглобин, легемоглобин обладает высоким сродством к монооксиду углерода. Гемовые группы одинаковы во всех известных легемоглобинах, но аминокислотная последовательность глобина незначительно отличается в зависимости от бактериального штамма и вида бобового растения.
Leghemoglobins are monomeric proteins with a mass around 16 kDa, and are structurally similar to myoglobin. One leghemoglobin protein consists of a heme bound to an iron, and one polypeptide chain (the globin). Differences in the affinities are due to differential rates of association between the two types of proteins. Like myoglobin and hemoglobin, leghemoglobin has a high affinity for carbon monoxide. Heme groups are the same in all known leghemoglobins, but the amino acid sequence of the globin differs slightly depending on bacterial strain and legume species.
Дебаты о главной функции
Результаты исследования 1995 года показали, что низкая концентрация свободного кислорода в клетках корневых клубеньков на самом деле обусловлена низкой проницаемостью кислорода клеток корневых клубеньков. Следовательно, основное назначение легемоглобина – поглощать ограниченное количество свободного кислорода в клетке и доставлять его в митохондрии для дыхания. Однако, ученые в более поздней статье 2005 года предполагают, что легемоглобин отвечает как за буферизацию концентрации кислорода, так и за доставку кислорода в митохондрии. Их исследования на образцах с инактивированным геном легемоглобина показали, что легемоглобин действительно значительно снижает концентрацию свободного кислорода в клетках корневых клубеньков, и что экспрессия нитрогеназы была подавлена у мутантов с инактивированным геном легемоглобина, предположительно из-за деградации нитрогеназы при высокой концентрации свободного кислорода. Их исследование также показало более высокое соотношение АТФ/АДФ в клетках корневых клубеньков дикого типа с активным легемоглобином, что указывает на то, что легемоглобин также способствует доставке кислорода для дыхания. Растения содержат как симбиотические, так и несимбиотические гемоглобины. Считается, что симбиотические гемоглобины важны для симбиотической фиксации азота (СНФ). У бобовых СНФ происходит в специализированных органах, называемых клубеньками, которые содержат бактериоиды, или азотфиксирующие ризобии. Индукция генов растений, специфичных для клубеньков, включая гены, кодирующие симбиотические легемоглобины (Lb), сопровождает развитие клубеньков. Легемоглобины накапливаются до миллимолярных концентраций в цитоплазме инфицированных клеток растений перед фиксацией азота, чтобы буферизовать свободный кислород в наномолярном диапазоне, что может предотвратить инактивацию нитрогеназы, чувствительной к кислороду, при сохранении достаточно высокого потока кислорода для дыхания в клетке. Легемоглобины необходимы для СНФ, но не требуются для роста и развития растений в присутствии внешнего источника фиксированного азота. Легемоглобины вносят существенный вклад в поддержание низких концентраций свободного кислорода, одновременно поддерживая высокий энергетический статус в клетках. Это условия, необходимые для эффективной СНФ. Фитоглобины можно разделить на два клада. Тип 3/3 содержит классы I и II фитоглобинов цветковых растений и является общим для всех эукариот (HGT бактериального флавогемоглобина). Легемоглобин в строгом смысле слова является фитоглобином II класса. Тип 2/2 "TrHb2" содержит класс III в номенклатуре цветковых растений и, по-видимому, был приобретен от Chloroflexota (ранее Chloroflexi) предком наземных растений. Одобрение FDA было получено в июле 2019 года, было оспорено и впоследствии подтверждено 3 мая 2021 года федеральным апелляционным судом Сан-Франциско. В настоящее время он используется в их продукции для имитации цвета, вкуса и текстуры мяса.
Results of a 1995 study suggested that the low free oxygen concentration in root nodule cells is actually due to the low oxygen permeability of root nodule cells. It follows that the main purpose of leghemoglobin is to scavenge the limited free oxygen in the cell and deliver it to mitochondria for respiration. But, scientists of a later 2005 article suggest that leghemoglobin is responsible both for buffering oxygen concentration, and for delivery of oxygen to mitochondria. Their leghemoglobin knockout studies showed that leghemoglobin actually does significantly decrease the free oxygen concentration in root nodule cells, and that nitrogenase expression was eliminated in leghemoglobin knockout mutants, assumably due to the degradation of nitrogenase with high free oxygen concentration. Their study also showed a higher ATP/ADP ratio in wild type root nodule cells with active leghemoglobin, suggesting that leghemoglobin also assists with delivery of oxygen for respiration. Plants contain both symbiotic and nonsymbiotic hemoglobins. Symbiotic hemoglobins are thought to be important for symbiotic nitrogen fixation (SNF). In legume, SNF takes place in specialized organs called nodules which contain bacteroids, or nitrogen fixing rhizobia. The induction of nodule specific plant genes, which include those that encode for symbiotic leghemoglobins (Lb), accompany nodule development. Leghemoglobins accumulate to millimolar concentrations in the cytoplasm of infected plant cells prior to nitrogen fixation to buffer free oxygen in the nanomolar range, which can avoid inactivation of oxygen labile nitrogenase while keeping a high enough oxygen flux for respiration in the cell. The leghemoglobins are required for SNF but are not required for plant growth and development in the presence of an external source of fixed nitrogen. Leghemoglobins make the essential contribution of establishing low free oxygen concentrations while keep a high energy status in cells. These are the conditions necessary for effective SNF. Phytoglobins can be divided into two clades. The 3/3 fold type contains Classes I and II of angiosperm phytoglobins, and is the one common to all eukaryotes (HGT of a bacterial flavohemoglobin). The leghemoglobin sensu stricto is a class II phytoglobin. The 2/2 fold "TrHb2" type contains class III in angiosperm nomenclature, and appears to be acquired from Chloroflexota (formerly Chloroflexi) by the ancestor of land plants. Approval from the FDA came in July 2019, was challenged, and later upheld, on May 3, 2021, by a San Francisco federal appeals court. It is currently being used in their products to mimic the color, taste, and texture of meat.