Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Авроракиназы – это серин/треонинкиназы, необходимые для пролиферации клеток. Они являются ферментами фосфотрансферазами, помогающими делящейся клетке распределять генетический материал между дочерними клетками. В частности, авроракиназы играют ключевую роль в клеточном делении, контролируя сегрегацию хроматид. Дефекты в этой сегрегации могут вызывать генетическую нестабильность, состояние, тесно связанное с развитием опухолей. Первые авроракиназы были идентифицированы у *Drosophila melanogaster*, где мутации приводили к нарушению разделения центросом и образованию монополярного веретена деления, напоминающего Северный полюс, что и послужило основанием для названия. На сегодняшний день в клетках млекопитающих идентифицированы три авроракиназы. Помимо роли митотических регуляторов, эти три киназы вызывают значительный интерес в области онкологических исследований из-за повышенного уровня их экспрессии во многих человеческих раках. У человека авроракиназы имеют схожую доменную организацию, включающую N-терминальный домен длиной 39–129 аминокислотных остатков, домен серин/треонинпротеинкиназы и короткий C-терминальный домен, содержащий 15–20 остатков. N-терминальный домен трех белков характеризуется низкой степенью консервации последовательности, что определяет селективность при белок-белковых взаимодействиях и, как недавно было показано, является мишенью для тиолсодержащих молекул, таких как коэнзим А. Аврора B (также известная как Аврора 1) участвует в прикреплении митотического веретена к центромерам. Аврора C функционирует в клетках зародышевой линии, и ее функция изучена недостаточно.
Aurora kinases are serine/threonine kinases that are essential for cell proliferation. They are phosphotransferase enzymes that help the dividing cell dispense its genetic materials to its daughter cells. More specifically, Aurora kinases play a crucial role in cellular division by controlling chromatid segregation. Defects in this segregation can cause genetic instability, a condition which is highly associated with tumorigenesis. The first aurora kinases were identified in Drosophila melanogaster, where mutations led to failure of centrosome separation with the monopolar spindles reminiscent of the North Pole, suggesting the name aurora. Three Aurora kinases have been identified in mammalian cells to date. Besides being implicated as mitotic regulators, these three kinases have generated significant interest in the cancer research field due to their elevated expression profiles in many human cancers. The human Aurora kinases present a similar domain organization, with a N terminal domain of 39–129 residues in length, a related Ser/Thr protein kinase domain and a short C terminal domain containing 15–20 residues. The N terminal domain of three proteins share low sequence conservation, which determines selectivity during protein–protein interactions. and has recently been shown to be a target for thiol containing molecules, such as Coenzyme A.
Aurora B (a. k. a. Aurora 1) functions in the attachment of the mitotic spindle to the centromere. Aurora C works in germ line cells and little is known about its function.