Құбылыстың серпімділігі: Резилин құрылымы мен қасиеттері
Resilin
Құбылыс ақуызы: Resilin – жұмыртқалар мен бунақденелілерде кездесетін, керемет серпімділік қасиеттері бар ақуыз. Энергияны тиімді сақтайды, 97% қайтарады!
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Жәндік протеины
Insect protein
Резилин – көптеген жәндіктер мен басқа да буынтұқымдыларда кездесетін эластомерлі протеин. Ол механикалық белсенді органдар мен тіндерге жұмсақ резеңкелік серпімділік береді; мысалы, көптеген түрдегі жәндіктерге тиімді секіруге немесе қанаттарын бұруға мүмкіндік береді. Резилин алғаш рет Торкель Вайс Фог құрт қанатының буындарынан тапқан. Резилин қазіргі уақытта белгілі ең тиімді серпімді протеин болып табылады (Elvin et al., 2005). Құрттың шекесінен бөліп алынған резилиннің серпімділік тиімділігі 97% құрайды (сақталған энергияның тек 3% жылу ретінде жоғалады). Оның тұрақты құрылымы жоқ, бірақ оның кездейсоқ оралған тізбектері ди- және тритирозин байланыстары арқылы дұрыс арақашықтықта байланысқан, бұл кейбір секіруге қабілетті жәндіктерді өз ұзындығынан 38 есеге дейін (мысалы, масаларда байқалады) секіруге қажетті серпімділікті қамтамасыз етеді. Резилин ересек жәндіктердің өмір бойына сақталуы керек, сондықтан ол жүздеген миллион созулар мен жиырылулар үшін жұмыс істеуі керек; оның серпімділік тиімділігі жәндіктің өмір бойында өнімділікті қамтамасыз етеді. Резилин су сияқты полярлы еріткіштерде ғана ерекше эластомерлік қасиеттерді көрсетеді. 2005 жылы Drosophila melanogaster шыбығының резилин протеинінің рекомбинантты түрі Escherichia coli бактериясында шыбық генінің бір бөлігін экспрессиялау арқылы синтезделді. Рекомбинантты резилиндерді биомедициналық инженерия және медицинада қолдану мүмкіндіктерін зерттеу жұмыстары жүргізілуде.
Resilin is an elastomeric protein found in many insects and other arthropods. It provides soft rubber elasticity to mechanically active organs and tissue; for example, it enables insects of many species to jump or pivot their wings efficiently. Resilin was first discovered by Torkel Weis Fogh in locust wing hinges. Resilin is currently the most efficient elastic protein known (Elvin et al., 2005). The elastic efficiency of the resilin isolated from locust tendon has been reported to be 97% (only 3% of stored energy is lost as heat). It does not have any regular structure but its randomly coiled chains are crosslinked by di and tri tyrosine links at the right spacing to confer the elasticity needed to propel some jumping insects distances up to 38 times their length (as found in fleas). Resilin must last for the lifetime of adult insects and must therefore operate for hundreds of millions of extensions and contractions; its elastic efficiency ensures performance during the insect's lifetime. Resilin exhibits unusual elastomeric behavior only when swollen in polar solvents such as water. In 2005, a recombinant form of the resilin protein of the fly Drosophila melanogaster was synthesized by expressing a part of the fly gene in the bacterium Escherichia coli. Active studies are investigating potential application of recombinant resilins in biomedical engineering and medicine.
Пайда болуы
Резилин аждаһалардың серпімді tendonдарында және шегірткелердің қанат буындарынан кейін, буынты жануарлардың көптеген құрылымдарында және органдарында табылған.
After its discovery in elastic tendons in dragon flies and wing hinges in locusts, resilin has been found in many structures and organs in arthropods.
Белоктар реті
Резилиннің аминқышқылдық құрамы мен гендік өнімнің ұқсастығы арқасында резилиннің Drosophila melanogaster CG15920 генінің туындысы екені анықталды. Drosophila melanogaster гені 4 экзоннан тұрады, олар CG15920-да 4 функционалды сегментті кодтайды: сигналдық пептид және 1, 2 және 3-экзондармен кодталған 3 пептид. Сигналдық пептид прорезилинді клеткадан тыс кеңістікке бағыттайды, онда резилин ақуыздары жиналып, желі құрайды, содан кейін пептидтерден бөлініп, нәтижесінде жаңа пайда болған резилин жетілген резилинге айналады. N-терминалынан басталатын, 1-экзонмен кодталған сегментте 15 қалдықтан тұратын қайталанатын тізбектің 18 көшірмесі бар (GGRPSDSYGAPGGGN); 2-экзонға сәйкес келетін сегментте хитинді байланыстыратын Реберс-Риддифорд (R R) консенсус тізбегінің 62 аминқышқылы бар; 3-экзонмен кодталған пептидте 13 қалдықтан тұратын қайталанатын тізбектің 11 көшірмесі басым (GYSGGRPGGQDLG). 1- және 3-экзондарда глицин мен пролиннің жоғары концентрациясы ақуызға циклдік құрылымдарды енгізсе, тирозин қалдықтары ақуыздар арасында ди- және тритирозин байланыстарын қалыптастыра алады.
Resilin was identified to be a product of the Drosophila melanogaster gene CG15920 due to the similarities between amino acid compositions of resilin and the gene product. The Drosophila melanogaster gene is composed of 4 exons, which encode for 4 functional segments in CG15920: signal peptide and 3 peptide encoded by exon 1, 2, and 3. The signal peptide guides pro resilin into extracellular space, where resilin proteins aggregate and cross link to form a network, and then is cut off from the peptides, so that nascent resilin becomes mature resilin. From the N terminal, segment encoded by exon 1 contains 18 copies of a 15 residue repeating sequence (GGRPSDSYGAPGGGN); segment corresponding to exon 2 contains 62 amino acids of the chitin binding Rebers Riddiford (R R) consensus sequence ; exon 3 encoded peptide is dominated by 11 copies of a 13 residual repeating sequence (GYSGGRPGGQDLG). While enriched glycine and proline in exon 1 and 3 introduce cyclic structures into the protein, tyrosine residuals are able to form di and tri tyrosine cross links between proteins.
Екіншілік құрылым
Резилин – ретсіз ақуыз; алайда, оның сегменттері әртүрлі жағдайларда екіншілік құрылымға ие болуы мүмкін. 1-экзонмен кодталған пептидтік тізбек құрылымсыз форманы көрсететіндігі және кристалдануға болмайтыны анықталды, бұл пептидтік тізбек сегментінің өте жұмсақ және жоғары икемді болуына мүмкіндік береді. 3-экзонмен кодталған пептид жүктелу алдында құрылымсыз формаға ие болады, бірақ кернеу (стресс) түскеннен кейін реттелген бета-бұрылыс құрылымына айналады. 2-экзонмен кодталған сегмент хитин байланыстыратын домен ретінде қызмет етеді. Ол өзін-өзі құрастыру процесіне және ақуыздың серпімділігіне үлес қосады деп есептеледі. PPII-нің тағы бір функциясы – өзін-өзі құрастыру процесін жеңілдету: квази-кеңейтілген PPII молекулааралық реакция арқылы өзара әрекеттесе алады және фибриллярлық супермолекулалық құрылымның қалыптасуын бастай алады. 3-экзонмен кодталған пептидте гидрофобтық және гидрофильді блоктар бар, бұл мицеллалардың қалыптасуын көрсетеді, онда гидрофобтық блок оны қоршалаған гидрофильді бөлікпен бірге ішкі жағында жиналады. Негізінен, резилинде тирозин мен дитирозин химиялық байланыстар ретінде қызмет етеді, онда тирозин мен дитирозиннің R-топтары өсіп келе жатқан пептидтік тізбектің негізіне қосылады. Андерсен осы тұжырымға осы екі қосылысты қамтитын зерттеу негізінде келді, онда ол дисульфидтік көпірлер, эфирлік топтар және амидтік байланыстар сияқты басқа байланыс түрлерін жоққа шығара алды. Алайда, резилинде альфа-спиральдің болмауы кездейсоқ оралған және ретсіз құрылымға әкеледі. Бұл негізінен резилиндегі пролиннің жоғары құрамына байланысты. Пролин – пептидтік тізбектің қисаюына себеп болатын үлкен аминқышқылы және стерикалық кедергі келтіретін бүйірлік тізбектері болғандықтан, ол альфа-спиральге сыймайды. Дегенмен, резилин сегменттері әртүрлі жағдайларда екіншілік құрылым түрлерін қабылдай алады.
Resilin is a disordered protein; however its segments may take on secondary structures under different conditions. It is discovered that peptide sequence encoded by exon 1 exhibit an unstructured form and cannot be crystallized, which allows the peptide sequence segment to be very soft and highly flexible. Exon 3 encoded peptide takes on the unstructured form before loading, but transforms to an ordered beta turn structure once stress is applied. Meanwhile, segment encoded by exon 2 serves as a chitin binding domain. It is believed to contribute in the self assembling process and the elasticity of the protein. The other function of PPII is to facilitate self assembling process: it is found that the quasi extended PPII is able to interact through an intermolecular reaction, and initiate the formation of fibrillar supramolecular structure. In contrast, exon 3 encoded peptide contains both hydrophobic and hydrophilic blocks, suggesting the formation of micelles, where the hydrophobic block will cluster on the inside with the hydrophilic portion surrounding it. Primarily, in resilin, tyrosine and dityrosine served as the chemical cross links, in which R groups of Tyrosine and Dityrosine add to the backbone of the growing peptide chain. Andersen came to this conclusion based on a study involving these two compounds in which he was able to rule out other forms of cross linking such as disulfide bridges, ester groups, and amide bonds. Resilin, however, has an absence of an alpha helix leading to a randomly coiled structure and a disordered structure. This is primarily due to the significantly high proline content in resilin. Proline is a bulky amino acid that has the ability to cause a kink the peptide chain and due to the sterically hindered side chains, it is not able to fit in the alpha helices. However, the segments of resilin are able to take on secondary structure forms at different conditions.
Қасиеттері
Басқа биоматериалдар сияқты, резилин де гидрогель болып табылады, яғни сумен қаныққан. Нейтралды pH-де резилиннің су құрамы 50-60% құрайды, ал осы судың жоқтығы материалдың қасиеттеріне елеулі өзгеріс енгізеді: гидратацияланған резилин резеңке сияқты, ал дегидратацияланған резилин шыны тәрізді полимердің қасиеттерін көрсетеді. Жоғары серпімділік материалға жеткілікті мөлшерде энергия сақталып, кейін босатыла алатынын білдіреді. Энергия берудің мысалы – материалды созу. Табиғи резилиннің (гидратацияланған) серпімділігі 92% құрайды, яғни ол энергияны түсіру кезінде босату үшін енгізілген энергияның 92% сақтай алады, бұл өте тиімді энергия алмасуды көрсетеді. Резилиннің қатаңдығы мен деформациясын жақсырақ түсіну үшін Гук заңына жүгіну керек. Сызықты серіппелер үшін Гук заңы серіппені деформациялауға қажетті күш, серіппенің сипаттамасына сәйкес келетін тұрақты шамамен деформация мөлшеріне тікелей пропорционал екенін айтады. Материал, егер оны шектеулі күшпен үлкен деформацияға ұшыратуға болады, эластикалық деп есептеледі. Гидратталған резилиннің созылу модулі 640-2000 кПа, шектелмеген қысым модулі 600-700 кПа және үзілуге дейінгі деформация 300% құрайды. Зерттеу барысында таза резилин 20% ақуыз массасынан тұратын гидрогельге синтезделді және ультракүлгін сәулелердің әсерімен рутений катализді тирозинмен байланыстырылды. Делавэр және Пердью университеттерінің ғалымдары дің жасушаларымен үйлесімді және табиғи резилин сияқты резеңкелік қасиеттерге ие резилиннен жасалған эластикалық гидрогельдерді жасау әдістерін әзірледі. Сондай-ақ, полиэтиленгликольдерді қамтитын жартылай синтетикалық резилинге негізделген гидрогельдер туралы да хабарланды.
Like other biomaterials, resilin is a hydrogel, meaning it is swollen with water. The water content of resilin at neutral pH is 50 60%, and the absence of this water will make a big difference on the material's property: while the hydrated resilin behaves like a rubber, the dehydrated resilin has the properties of a glassy polymer. A high resilience indicate that a sufficient amount of energy input can be stored in the material, and released afterwards. An example of energy input is to stretch the material. Natural resilin (hydrated) has a resilience of 92%, which means it can store 92% of the energy input for release during unloading, indicating a very efficient energy transfer. In order for a better understanding the stiffness and strain of resilin, Hooke's Law should be taken into consideration. For linear springs, Hooke's Law states that the force required to deform the spring is directly proportional to the amount of deformation by a constant which is the characteristic of the spring. A material is viewed as elastic when it can be deformed to a large extend with a limited amount of force. Hydrated resilin has a tensile modulus of 640 2000 kPa, an unconfined compressive modulus of 600 700 kPa, and a strain to break of 300%. During its study, pure resilin was synthesized into 20% protein mass hydrogel and was cross linked with ruthenium catalyzed tyrosine in the presence of ultraviolet light. Researchers at the University of Delaware and Purdue University have developed methods for creating elastic hydrogels composed of resilin that were compatible with stem cells and displayed similar rubber elasticity to that of natural resilin. Semi synthetic resilin based hydrogels, which incorporate poly(ethylene glycols), have also been reported.