Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Жібекқұрт көбелектерінің жыныстық феромоны
Sex pheromone of silk moths
Бомбикол – жібекқұрт көбелегінің ұрғашысы жұптасу үшін тартатын феромон. Бұл сонымен қатар жабайы жібек көбелегінің (Bombyx mandarina) жыныстық феромоны болып табылады. 1959 жылы Адольф Бутенандт ашқан бұл феромон химиялық тұрғыдан сипатталған алғашқы феромон. Бұл феромонның өте аз мөлшері бір гектар жерге қолданғанда, аталық жәндіктерді аналықтарының орналасқан жеріне шатастырады. Осылайша, ол пестицидтерді көп мөлшерде шашырмастан, жәндіктерді тиімді жою үшін тұзақтарда қолданылатын жем ретінде тарта алады. Бутенандт бұл затты Bombyx mori латынша атымен атаған. In vivo зерттеулер көрсеткендей, бомбикол – феромонды феромон рецепторына жеткізетін BmorPBP феромон байланыстыратын белоктың табиғи лиганды.
Bombykol is a pheromone released by the female silkworm moth to attract mates. It is also the sex pheromone in the wild silk moth (Bombyx mandarina). Discovered by Adolf Butenandt in 1959, it was the first pheromone to be characterized chemically. Minute quantities of this pheromone can be used per acre of land to confuse male insects about the location of their female partners. It can thus serve as a lure in traps to remove insects effectively without spraying crops with large amounts of pesticides. Butenandt named the substance after the moth's Latin name Bombyx mori. In vivo it appears that bombykol is the natural ligand for a pheromone binding protein, BmorPBP, which escorts the pheromone to the pheromone receptor.
Биосинтез
Бомбикол ацетил-CoA-дан С16 майлы ацил-палмитоил-CoA арқылы түзіледі. Пальмитоил-CoA карбонил көміртегінің дезатурациясы және редуктивті модификациясын қамтитын қадамдар арқылы бомбиколға айналады. I типтегі басқа феромондармен салыстырғанда, бомбикол биосинтезіне тізбекті қысқарту немесе терминалдық гидроксил тобын басқаша өзгерту қажет емес. Bmpgdesat1 (Desat1) генімен кодталған десатураза ферменті моноенді (11Z) гексадеценоил-CoA, сондай-ақ диенді (10E,12Z) 10,12 гексадекадиеноил-CoA-ны өндіреді. Бұл десатураза осы екі тізбектей дезатурация қадамын катализдейтін жалғыз фермент болып табылады. Бомбикол ацил прекурсоры (10E,12Z) 10,12 гексадекадиеноат көбелектің феромон безі жасушаларының цитоплазмалық липидтік тамшыларында негізінен триацилглицерол эфирі түрінде кездеседі. Ересек ұрғашылар қуыршақтан шыққанда PBAN нейрогормоны (феромон биосинтезін белсендіретін нейропептид) сақталған триацилглицеролдардың липолизін бақылайтын сигналдарды бастайды, соның нәтижесінде (10E,12Z) 10,12 гексадекадиеноат соңғы редуктивті модификацияға түседі. Триацилглицеролдардан (10E,12Z) 10,12 гексадекадиеноаттың липолиздік босатылу механизмі толыққанды зерттелмеген, бірақ липазаны кодтайтын гендер анықталған.
Bombykol is known to be derived from acetyl CoA via the C 16 fatty acyl palmitoyl CoA. Palmitoyl CoA is converted to bombykol in steps that involve desaturation and reductive modification of the carbonyl carbon. Compared to other Type I pheromones, bombykol biosynthesis does not need chain shortening or any other kind of modification of the terminal hydroxyl group. A desaturase enzyme encoded by the gene Bmpgdesat1 (Desat1), produces the monoene (11Z) hexadecenoyl CoA as well as the diene (10E,12Z) 10,12 hexadecadienoyl CoA. This desaturase is the only enzyme necessary to catalyze these two consecutive desaturation steps. The bombykol acyl precursor (10E,12Z) 10,12 hexadecadienoate is primarily found as a triacylglycerol ester in the cytoplasmic lipid droplets of pheromone gland cells of the moth. And when the adult females emerge from their pupae, the neurohormone PBAN (pheromone biosynthesis activating neuropeptide) start signaling events that help control the lipolysis of the stored triacylglycerols, releasing (10E,12Z) 10,12 hexadecadienoate for its final reductive modification. The mechanism of the lipolytic release of (10E,12Z) 10,12 hexadecadienoate from triacylglycerols is not completely known but the candidate lipase encoding genes have been identified.