Введение
Класс ферментов
Тиаминаза – это фермент, который метаболизирует или расщепляет тиамин на пиримидин и тиазол. При потреблении он является антинутриентом. Старое название – "анеуриназа". Существуют два типа с различными номерами Комиссии по ферментам:
Тиаминпиридинилаза, Тиаминаза I (, )
пиридин + тиамин ⇌ 5-(2-гидроксиэтил)-4-метилтиазол + гетеропиритамин
Выделяется Paenibacillus thiaminolyticus, анаэробным организмом, который встречается в тонком кишечнике человека.
Аминопиримидиновая аминогидролаза, Тиаминаза II (, , )
4-амино-5-аминометил-2-метилпиримидин + H2O ⇌ 4-амино-5-гидроксиметил-2-метилпиримидин + NH2+
В бактериях она остается внутри их клеток. Эти периплазматические связывающие белки имеют два домена, каждый из которых содержит α/β-структуру. Эти два домена объединяются, образуя глубокую щель, соединенную тремя перекрестными сегментами. Благодаря этой структуре ученые предположили, что Тиаминаза I могла эволюционировать из доисторического периплазматического связывающего белка, ответственного за транспорт тиамина.
Thiamine pyridinylase, Thiaminase I (, )
pyridine + thiamine <=> 5 (2 hydroxyethyl) 4 methylthiazole + heteropyrithiamine
Secreted by Paenibacillus thiaminolyticus, an anaerobic organism that occurs in the human small intestine
Aminopyrimidine aminohydrolase, Thinaminase II (, , )
4 amino 5 aminomethyl 2 methylpyrimidine + H2O <=> 4 amino 5 hydroxymethyl 2 methylpyrimidine + NH2+ In bacteria, it stays inside their cells. These periplasmic binding proteins have two domains that each contain an α/β fold. These two domains come together to form a deep cleft that are connected by three crossover segments. Due to this structure scientists proposed that Thiaminase I could have evolved from prehistoric periplasmic binding protein that had been responsible for up taking thiamin.
Функция
До сих пор неясно, какую функцию выполняет тиаминаза у рыб, бактериальных клеток или насекомых, которые её содержат. У папоротников тиаминаза I предположительно обеспечивает защиту от насекомых.
Исследования показали, что тиамингидролаза (тиаминаза II), которую изначально считали вовлеченной исключительно в распад тиамина, на самом деле играет роль в деградации тиамина с последующим восстановлением пиримидинового фрагмента. Продукт гидролиза тиамина – N-формил-4-амино-5-аминометил-2-метилпиримидин – транспортируется в клетку, где амидогидролаза ylmB удаляет с него формильную группу, а затем он гидролизуется до 5-аминоимидазолриботида.
При поглощении
В 1941 году он был описан как причина высоколетальной атаксической нейропатии у лис, которых кормили сырым карпом. Ранее это приводило к экономическим потерям в рыбоводстве, например, при кормлении сырым анчоусом белохвостым в качестве единственного корма в течение определенного периода, а также у морского леща и радужной форели. Та же проблема изучается в системе естественной пищевой цепи. Личинки дикого шелкопряда Anaphe venata употребляются в пищу в тропических лесах Нигерии в качестве дополнительного источника белка, а термостойкая тиаминаза, содержащаяся в них, вызывает острую сезонную мозжечковую атаксию, известную как африканская сезонная атаксия или нигерийская сезонная атаксия. В 1860–1861 годах Берк и Уиллс стали первыми европейцами, пересекшими Австралию с юга на север; на обратном пути они питались преимущественно сырым папоротником нарду. Возможно, это привело к их смерти из-за чрезвычайно высокого содержания тиаминазы в нарду. Коренные австралийцы готовили нарду, вымачивая спорокарпы в воде не менее суток, чтобы избежать последствий дефицита тиамина, который мог возникнуть при употреблении сырых листьев. В дневниках исследователей зафиксировано множество симптомов дефицита тиамина, поэтому предполагается, что они недостаточно долго вымачивали нарду. В конечном итоге дефицит тиамина мог стать причиной их гибели. Следует отметить, что существует несколько других гипотез относительно того, что могло погубить Берка и Уиллса, и историки и ученые не пришли к единому мнению по этому вопросу.