Офанин: токсин кобры и его влияние на сокращение гладких мышц.
Ophanin
Офанин: токсин кобры, ингибитор кальциевых каналов. Выделен из яда королевской кобры (Ophiophagus hannah) методом хроматографии. Изучение CRISP-токсинов.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Офанин — это токсин, обнаруженный в яде королевской кобры (Ophiophagus hannah), обитающей в Юго-Восточной Азии. Этот токсин принадлежит к семейству секреторных белков, богатых цистеином (CRISP). Офанин слабо блокирует сокращение гладких мышц, вызванное деполяризацией, индуцированной высоким содержанием калия, что указывает на ингибирование им кальциевых каналов, зависимых от напряжения.
Ophanin is a toxin found in the venom of the King Cobra (Ophiophagus hannah), which lives throughout South East Asia. This toxin belongs to the cysteine rich secretory protein (CRISP) family. Ophanin weakly blocks the contraction of smooth muscles elicited by high potassium induced depolarization, suggesting that it inhibits voltage dependent calcium channels.
Этимология
Этот токсин был назван офанином по имени змеи, из яда которой он выделен, королевской кобры (Ophiophagus hannah).
The toxin was named ophanin after the snake whose venom it is derived from, the King Cobra (Ophiophagus hannah).
Структура
Офанин был успешно выделен из яда O. Hannah с помощью гель-фильтрации и катионного обмена.
Ophanin was successfully isolated from O. Hannah venom by gel filtration and cation exchange chromatography.
Гомология
Офанин — это секреторный белок, богатый цистеином, и поэтому относится к семейству CRISP. Эти белки содержат 16 строго консервированных цистеинов и включают 8 дисульфидных связей. Десять из 16 цистеиновых остатков сгруппированы на C-концевом участке белка. Офанин принадлежит к подгруппе “длинных” CRISP, состоящей из 9 CRISP с наиболее длинными последовательностями. CRISP, содержащиеся в змеином яде и принадлежащие к различным подгруппам, воздействуют на разные биологические мишени, что способствует разнообразию повреждающих эффектов змеиных ядов.
Ophanin is a cysteine rich secretory protein and therefore belongs to the CRISP family. These proteins possess 16 strictly conserved cysteines and contain 8 disulfide bonds. Ten of the 16 cysteine residues are clustered at the C terminal end of the protein. Ophanin belongs to the “long” CRISPs subgroup, which consists of the 9 CRISPs with the longest sequences. Snake venom CRISPs belonging to different subgroups act on different biological targets, contributing in this way to the diversity of damaging effects of snake venoms.
Семья
Филогенетическое дерево, построенное на основе нуклеотидных последовательностей всех известных змеиных ядов CRISP, показывает, что офанин имеет более близкое родство с ветвью Viperidae, чем с ветвью Elapidae, несмотря на то, что O. Hannah относится к змеям семейства Elapidae.
The phylogenetic tree constructed from the nucleotide sequences of all known snake venom CRISPs shows that ophanin is more closely related to the Viperidae branch than the Elapidae branch even though O. Hannah belongs to the Elapidae snakes.
Цель
Офанин является слабым блокатором сокращения гладких мышц, вызванного высоким содержанием калия. Белки семейства CRISP, содержащиеся в яде змей, в различной степени ингибируют сокращение гладкой мышцы, индуцированное деполяризацией. По сравнению с нормальным сокращением гладкой мышцы, офанин способен снизить силу сокращения до 84% ± 1%, что меньше, чем у большинства других CRISP. В отношении абломина, другого токсина змеиного яда из семейства CRISP, который также блокирует сокращение гладкой мышцы, индуцированное деполяризацией, можно предположить, что для офанина может действовать аналогичный механизм. Поскольку абломин блокирует только сокращение, вызванное деполяризацией, но не кофеином, его эффект, вероятно, обусловлен ингибированием вольтаж-зависимых ионных каналов. Активация клеток гладкой мышцы кофеином активирует рианодиновые рецепторы саркоплазматического ретикулума, в то время как активация высокими уровнями внеклеточного калия деполяризует мембрану (из-за сдвига потенциала обращения калия в положительную сторону) и затем активирует вольтаж-зависимые кальциевые каналы, что приводит к повышению уровня внутриклеточных ионов кальция. Внутриклеточная концентрация ионов кальция хорошо коррелирует с силой сокращения в артерии хвоста крысы. Таким образом, сокращение, возникающее после внеклеточного применения раствора с высоким содержанием калия, зависит от притока внеклеточных ионов кальция через вольтаж-зависимые кальциевые каналы. Следовательно, абломин (и, соответственно, офанин) наиболее вероятно воздействует на вольтаж-зависимые кальциевые каналы гладких мышц. LD50 офанина пока не известен.
Ophanin is a weak blocker of the high potassium induced contraction of smooth muscles. Snake venom CRISP family proteins inhibit depolarization induced smooth muscle contraction to different extents. Compared to the normal contraction of smooth muscle, ophanin is able to reduce their force of contractility to 84% ± 1%, which is less than most other CRISPs. in regards to ablomin, another snake venom toxin from the CRISP family that also blocks depolarization induced smooth muscle contraction, we can postulate a similar mechanism might be in place for ophanin. Since ablomin only blocks contraction induced by depolarization, but not by caffeine, the effect of ablomin is likely to be caused by inhibition of voltage gated ion channels. An activation of smooth muscle cells through caffeine activates ryanodine receptors of the sarcoplasmic reticulum, whereas an activation through high levels of extracellular potassium depolarizes the membrane (due to the change of the reversal potential for potassium towards more positive values) and would then activate voltage gated calcium ion channels leading to high levels of intracellular calcium ions. The intracellular calcium ion concentration correlates well with contraction force in the rat tail artery. Thus, contraction following extracellular application of high potassium solution depends on the influx of the extracellular calcium ions through voltage gated calcium channels. Therefore, ablomin (and by extension ophanin) most likely targets voltage gated calcium channels on smooth muscle. The LD50 of ophanin is not yet known.