Линейный эпитоп: распознавание антителами по аминокислотной последовательности.
Linear epitope
Линейный эпитоп: узнаваемые антителами участки антигенов по последовательности аминокислот. Отличие от конформационных эпитопов и роль в иммунном ответе.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Сегмент молекулы, который антитела распознают по своей линейной структуре.
Segment of a molecule which antibodies recognize by its linear structure
В иммунологии линейный эпитоп (также последовательный эпитоп) – это эпитоп, то есть участок связывания на антигене, который распознается антителами по линейной последовательности аминокислот (то есть первичной структуре). В отличие от этого, большинство антител распознают конформационный эпитоп, обладающий специфической трехмерной формой (третичной структурой). Антиген – это любое вещество, которое иммунная система способна распознать как чужеродное и которое вызывает иммунный ответ. Поскольку антигены обычно представляют собой белки, слишком крупные для связывания с рецептором целиком, с конкретным антителом связываются лишь определенные сегменты, формирующие антиген. Эти сегменты называются эпитопами. Соответственно, с эпитопом контактирует только паратоп антитела. Белки состоят из повторяющихся азотсодержащих звеньев, называемых аминокислотами. Линейная последовательность аминокислот, составляющих белок, называется его первичной структурой, которая обычно не представляет собой простую линейную цепочку (скорее узел, чем прямая нить). Однако, при расщеплении антигена в лизосоме образуются небольшие пептиды, которые могут быть распознаны по аминокислотам, расположенным последовательно в линейном порядке, и поэтому называются линейными эпитопами.
In immunology, a linear epitope (also sequential epitope) is an epitope—a binding site on an antigen—that is recognized by antibodies by its linear sequence of amino acids (i. e. primary structure). In contrast, most antibodies recognize a conformational epitope that has a specific three dimensional shape (tertiary structure). An antigen is any substance that the immune system can recognize as being foreign and which provokes an immune response. Since antigens are usually proteins that are too large to bind as a whole to any receptor, only specific segments that form the antigen bind with a specific antibody. Such segments are called epitopes. Likewise, it is only the paratope of the antibody that comes in contact with the epitope. Proteins are composed of repeating nitrogen containing subunits called amino acids. The linear sequence of amino acids that compose a protein is called its primary structure, which typically does not present as simple line of sequential proteins (much like a knot, rather than a straight string). But, when an antigen is broken down in a lysosome, it yields small peptides, which can be recognized through the amino acids that lie continuously in a line, and hence are called linear epitopes.
Значение
При проведении молекулярно-биологических анализов с использованием антител, таких как вестерн-блот, иммуногистохимия и ELISA, необходимо тщательно выбирать антитела, распознающие линейные или конформационные эпитопы. Например, если образец белка кипятят, обрабатывают бета-меркаптоэтанолом и разделяют в SDS-PAGE для вестерн-блота, белки фактически денатурируют и, следовательно, не могут приобретать свои естественные трехмерные конформации. Поэтому для иммунодетекции выбирают антитела, распознающие линейные, а не конформационные эпитопы. В отличие от этого, в иммуногистохимии, где структура белка сохранена, предпочтительнее использовать антитела, распознающие конформационные эпитопы.
While performing molecular assays involving use of antibodies such as in the Western blot, immunohistochemistry, and ELISA, one should carefully choose antibodies that recognize linear or conformational epitopes. For instance, if a protein sample is boiled, treated with beta mercaptoethanol, and run in SDS PAGE for the Western blot, the proteins are essentially denatured and therefore cannot assume their natural three dimensional conformations. Therefore, antibodies that recognize linear epitopes instead of conformational epitopes are chosen for immunodetection. In contrast, in immunohistochemistry where protein structure is preserved, antibodies that recognize conformational epitopes are preferred.