Секурин и сепараза: регуляция начала анафазы в митозе.
Securin
Секурин: белок, регулирующий разделение хромосом в анафазе. Связывает сепаразу, необходимую для начала анафазы, и контролируется Cdk1. Биология клетки.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Секурин – белок, участвующий в контроле перехода от метафазы к анафазе и в начале анафазы. После биоориентации хромосомных пар и инактивации системы контрольных точек веретена деления, основная регуляторная система, включающая секурин, генерирует резкий стимул, который индуцирует высокосинхронное разделение хромосом в анафазе.
Securin is a protein involved in control of the metaphase anaphase transition and anaphase onset. Following bi orientation of chromosome pairs and inactivation of the spindle checkpoint system, the underlying regulatory system, which includes securin, produces an abrupt stimulus that induces highly synchronous chromosome separation in anaphase.
Securin и Separase
Сэкурин изначально присутствует в цитоплазме и связывается с сепаразой, протеазой, которая разрушает кольца когезина, связывающие две сестринские хроматиды. Сепараза необходима для начала анафазы. Этот комплекс секюрин-сепараза поддерживается, когда секюрин фосфорилируется Cdk1, ингибируя убиквитинирование. В связанном с секюрином состоянии сепараза не функционирует. Для инициирования анафазы секюрин дефосфорилируется Cdc14 и другими фосфатазами. Дефосфорилированный секюрин распознается комплексом, стимулирующим анафазу (APC), связанным главным образом с Cdc20 (Cdh1 также является активирующим субстратом APC). Комплекс APCCdc20 убиквитинирует секюрин и направляет его на деградацию протеасомой 26S. Это приводит к высвобождению сепаразы, способной разрушить когезин и инициировать разделение хромосом, что, в свою очередь, приводит к дефосфорилированию и деградации секюрина (рис. 3). Группа Дэвида Моргана обнаружила, что время сегрегации хромосом 4 и 5 значительно удлиняется у штаммов дрожжей с мутациями в двух N-концевых участках фосфорилирования секюрина, а также у штаммов с делецией секюрина. Кроме того, у этих мутантных штаммов наблюдались значительно более высокие показатели неправильной сегрегации по сравнению с нормальным поведением. Для запуска быстрого, скоординированного разделения хромосом в анафазе необходимы свойства, подобные переключателю. Это означает, что сильное ингибирование сепаразы секюрином, за которым следует внезапное, быстрое разрушение секюрина и активация сепаразы, имеет решающее значение для правильного протекания анафазы. В целом, секюрин и сепараза действуют в сети, регулирующей анафазу. На рисунке 4 представлена схема потенциальной сети.
Securin is initially present in the cytoplasm and binds to separase, a protease that degrades the cohesin rings that link the two sister chromatids. Separase is vital for onset of anaphase. This securin separase complex is maintained when securin is phosphorylated by Cdk1, inhibiting ubiquitination. When bound to securin, separase is not functional. To initiate the onset of anaphase, securin is dephosphorylated by Cdc14 and other phosphatases. Dephosphorylated securin is recognized by the Anaphase Promoting Complex (APC) bound primarily to Cdc20 (Cdh1 is also an activating substrate of APC). The APCCdc20 complex ubiquitinates securin and targets it for degradation by 26S proteasome. This results in free separase that is able to destroy cohesin and initiate chromosome separation. leading to dephosphorylation and degradation of securin (Figure 3). David Morgan’s group found that segregation time of chromosomes 4 and 5 is significantly elongated in budding yeast strains with mutations in the 2 N terminal securin phosphorylation sites and securin deletion strains. In addition, these mutant strains exhibited very high rates of mis segregation compared to normal behavior. Switch like characteristics are necessary to trigger quick, coordinated chromosomal segregation in anaphase. This means that strong inactivation of separase by securin followed by sudden, rapid destruction of securin and activation of separase is vital for proper anaphase. Overall, securin and separase act in an anaphase regulating network. Figure 4 depicts a potential network diagram.