Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Ксенин – это пептидный гормон, секретируемый хромогранин А-положительными энтероэндокринными клетками, называемыми К-клетками, в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки и желудка верхней части желудочно-кишечного тракта. Пептид обнаружен у людей, собак, свиней, крыс и кроликов. У людей ксенин циркулирует в плазме крови. Существует взаимосвязь между пиками концентрации ксенина в плазме и третьей фазой мигрирующего моторного комплекса. Например, инфузия синтетического ксенина у добровольцев в состоянии голода вызывает активность фазы III. После приема пищи (в постпрандиальном состоянии) инфузия ксенина увеличивает как частоту, так и процент аборально распространяющихся сокращений. В более высоких концентрациях ксенин стимулирует экзокриновую секрецию поджелудочной железы и ингибирует секрецию кислоты, стимулированную гастрином, у собак. Ксенин также продуцируется в нейроэндокринных опухолях слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки. In vitro ксенин взаимодействует с рецептором нейротензина 1.
Xenin is a peptide hormone secreted from the chromogranin A positive enteroendocrine cells called the K cells in the mucous membrane of the duodenum and stomach of the upper gut. The peptide has been found in humans, dogs, pigs, rats, and rabbits. In humans, xenin circulates in the blood plasma. There is a relationship between peaks of xenin concentration in the plasma and the third phase of the Migrating Motor Complex. For example, infusion of synthetic xenin in fasting volunteers will cause phase III activity. After a meal (the 'postprandial state'), infusion of xenin increases both frequency and the percentage of aborally propagated contractions. In higher concentrations xenin stimulates exocrine pancreatic secretion and inhibits the gastrin stimulated secretion of acid in dogs. Xenin is also produced in neuroendocrine tumors of the duodenal mucosa. In vitro, xenin interacts with the neurotensin receptor 1.
Структура и последовательность
Ксенин — это полипептид, состоящий из 25 аминокислот. Аминокислотная последовательность ксенина идентична N-концевому участку цитоплазменной субъединицы альфа коатомера, из которой ксенин может быть высвобожден аспартическими протеазами. Ксенин структурно родственен амфибийному пептиду ксенопсину и нейропептиду нейротензину. Уступая инсулину, ксенин демонстрирует вторую по величине степень гомологии, выявленную на эволюционном древе среди регуляторных пептидов, что свидетельствует о его выраженном структурном консерватизме.
Xenin is a 25 amino acid polypeptide. The amino acid sequence of xenin is identical to the N terminal end of cytoplasmic coatomer subunit alpha, from which xenin can be cleaved by aspartic proteases. Xenin is structurally related to the amphibian peptide xenopsin and to the neuropeptide neurotensin. Surpassed by insulin, xenin reflects the second highest degree of homology traced along the evolutionary tree among the regulatory peptides, indicating its prominent structural conservatism.
Проксенин
Проксенин является предшественником ксенина. Это полипептид, состоящий из 35 аминокислот. Как и ксенин, его аминокислотная последовательность точно соответствует N-концевому участку субъединицы альфа коатомера. У людей совместное введение ксенина 25 и желудочного ингибирующего полипептида (GIP) снижает постпрандиальную гликемию, замедляя опорожнение желудка.
Proxenin is the precursor to xenin. It is a 35 amino acid polypeptide. Like xenin, its amino acid sequence exactly matches the N terminus of coatomer subunit alpha. In humans, co administration of xenin 25 and gastric inhibitory polypeptide (GIP) reduces postprandial glycemia by delaying gastric emptying.