Ксенин гормоны: Қасиеттері, әсері және физиологиялық ролі
Xenin
Ксенин гормоны – асқазан-ішек жүйесіндегі К жасушаларынан бөлінеді. Қан плазмасындағы деңгейі миграциялық моторлық кешеннің үшінші фазасымен байланысты.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ксенин – хромогранин А позитивті энтероэндокринді жасушалардан бөлінетін пептид гормоны, ол жоғарғы асқазан-ішек трактісінің он екі елі ішегі мен асқазанның шырышты қабығындағы К жасушалары деп аталады. Бұл пептид адамдарда, иттерде, шошқаларда, егеуқұйрықтарда және қояндарда табылған. Адамдарда ксенин қан плазмасында циркуляциялайды. Плазмадағы ксенин концентрациясының жоғарылауы мен Миграциялық Моторлық Комплекстің үшінші фазасы арасында байланыс бар. Мысалы, аш адамдарға синтетикалық ксенин құю ІІІ фаза активтігін тудырады. Тамақтанғаннан кейін (тамақтан кейінгі жағдай) ксенин инфузиясы аборалды таралатын жиырылудың жиілігі мен пайыздық үлесін арттырады. Жоғары концентрацияда ксенин иттерде экзокриндік панкреатикалық секрецияны күшейтеді және гастринмен стимуляцияланған қышқыл секрециясын тежейді. Ксенин он екі елі ішегінің шырышты қабығындағы нейроэндокринді ісіктерде де өндіріледі. In vitro жағдайында ксенин нейротензин рецепторы 1-мен өзара әрекеттеседі.
Xenin is a peptide hormone secreted from the chromogranin A positive enteroendocrine cells called the K cells in the mucous membrane of the duodenum and stomach of the upper gut. The peptide has been found in humans, dogs, pigs, rats, and rabbits. In humans, xenin circulates in the blood plasma. There is a relationship between peaks of xenin concentration in the plasma and the third phase of the Migrating Motor Complex. For example, infusion of synthetic xenin in fasting volunteers will cause phase III activity. After a meal (the 'postprandial state'), infusion of xenin increases both frequency and the percentage of aborally propagated contractions. In higher concentrations xenin stimulates exocrine pancreatic secretion and inhibits the gastrin stimulated secretion of acid in dogs. Xenin is also produced in neuroendocrine tumors of the duodenal mucosa. In vitro, xenin interacts with the neurotensin receptor 1.
Құрылымы мен реті
Ксенин – 25 аминқышқылдан тұратын полипептид. Ксениннің аминқышқылдық тізбегі цитоплазмалық котомердің альфа- кішібірлігінің N-ұшымен толық сәйкес келеді, және ксенин аспартикалық протеазалар арқылы осы кішібірліктен бөліне алады. Ксенин құрылымдық жағынан амфибия пептиді ксенопсинмен және нейропептид нейротензинмен байланысты. Инсулиннен кейін ксенин эволюциялық ағаштағы реттеуші пептидтер арасындағы ең жоғары гомология деңгейлерінің бірін көрсетеді, бұл оның маңызды құрылымдық тұрақтылығын көрсетеді.
Xenin is a 25 amino acid polypeptide. The amino acid sequence of xenin is identical to the N terminal end of cytoplasmic coatomer subunit alpha, from which xenin can be cleaved by aspartic proteases. Xenin is structurally related to the amphibian peptide xenopsin and to the neuropeptide neurotensin. Surpassed by insulin, xenin reflects the second highest degree of homology traced along the evolutionary tree among the regulatory peptides, indicating its prominent structural conservatism.
Проксенін
Проксенин – ксениннің алғы түрі. Бұл 35 аминқышқылынан тұратын полипептид. Ксенин сияқты, оның аминқышқылдар тізбегі коатомердің альфа-бөлімшесінің N-ұшымен толық сәйкес келеді. Адамдарда ксенин 25 пен асқазанды тежеуші полипептидтің (GIP) бірге берілуі, асқазанның босауын баяулату арқылы тамақтанғаннан кейінгі қандағы қант деңгейін төмендетеді.
Proxenin is the precursor to xenin. It is a 35 amino acid polypeptide. Like xenin, its amino acid sequence exactly matches the N terminus of coatomer subunit alpha. In humans, co administration of xenin 25 and gastric inhibitory polypeptide (GIP) reduces postprandial glycemia by delaying gastric emptying.