Введение

Эндопептидаза Clp (, эндопептидаза Ti, казеинолитическая протеаза, протеаза Ti, ATP- зависимая протеаза Clp, ClpP, протеаза Clp). Этот фермент каталитизирует следующую химическую реакцию Гидролиз белков в мелкие пептиды в присутствии АТФ и Mg2+. Этот бактериальный фермент содержит подединицы двух типов, ClpP, с активностью пептидазы, и белок ClpA, с активностью ААА+ АТФазы. ClpP и ClpA не связаны эволюционно. Полностью собранный комплекс протеазы Clp имеет структуру в виде бочки, в которой два сложенных гептамерических кольца протеолитических подединиц (ClpP или ClpQ) либо помещены между двумя кольцами, либо однослойны одним кольцом активных шаперонных подединиц гексамерической АТФазы (ClpA, ClpC, ClpE, ClpX, ClpY или другие). ClpXP присутствует почти у всех бактерий, в то время как ClpA обнаруживается у граммо- отрицательных бактерий, ClpC - у граммо- положительных бактерий и цианобактерий. ClpAP, ClpXP и ClpYQ сосуществуют в E. coli, в то время как только комплекс ClpXP присутствует у человека в виде митохондриальных ферментов.

АТФаза

Семейство Hsp100 эукариотических белков теплового шока является гомологичным активным шаперонным подединицам АТФазы, обнаруженным в комплексе Clp; как таковая, вся группа часто упоминается как семейство HSP100 / Clp. Семейство обычно делится на две части, одна из которых - ClpA/B с двумя доменами ATPазы, а другая - ClpX и друзья с только одним таким доменом. ClpA через E помещают в первую группу вместе с Hsp78/104, а ClpX и HSIU помещают во вторую группу. Член семейства ClpA/B, называемый ClpV, используется в бактериальной T6SS.