Введение

Человеческая протеаза (фермент) Катепсин С (CTSC), также известный как дипептидилопептидаза I (DPP I), является лизосомной экзоцистеиновой протеазой, принадлежащей к семейству белков пептидазы С1, подгруппе цистеиновых катепсинов. У людей он кодируется геном CTSC.

Функция

Катепсин С, по-видимому, является центральным координатором активации многих серин-протеаз в иммунных/воспалительных клетках. Катепсин С каталитизирует выделение дипептидов из N-конца белка и пептидных субстратов, за исключением случаев, когда: i) аминогруппа N-конца блокирована, ii) место расщепления находится по обе стороны от пролинового остатка, iii) остаток N-конца - лизин или аргинин, или iv) структура пептида или белка препятствует дальнейшему усвоению из N-конца.

Структура

Клонирование и секвенирование кодирующих к- ДНК крыс, человека, мышей, крупного рогатого скота, собак и двух шистосомных катепсинов Cs показало высокую консервацию фермента. КДНК катепсина C человека и крысы кодируют прекурсоры (препро катепсин C), содержащие сигнальные пептиды с 24 остатками, прорегионы с 205 (катхепсин C крысы) или 206 (катхепсин C человека) остатков и каталитические домены с 233 остатков, которые содержат каталитические остатки и на 30-40% идентичны зрелым аминокислотным последовательностям папаина и ряда других катепсинов, включая катепсины B, H, K, L и S. Переведенный препро катепсин C обрабатывается в зрелую форму, по крайней мере, четырьмя расщеплениями полипептидной цепи. Сигнальный пептид удаляется во время транслокации или секреции профермента (прокатепсина С), а большой N- терминальный фрагмент прорегиона (также известный как домен исключения), который сохраняется в зрелом ферменте, отделяется от каталитического домена путем отсечения незначительной C- терминальной части прорегиона, называемой активационным пептидом. Тяжелая цепь из примерно 164 остатков и легкая цепь из примерно 69 остатков образуются при расщеплении каталитического домена. В отличие от других членов семейства папаинов, зрелый катепсин С состоит из четырех подединиц, каждая из которых состоит из фрагмента N-концевой прорегионной цепи, тяжелой цепи и легкой цепи. Как фрагмент прорегиона, так и тяжелая цепь гликозилированы.

Клиническое значение

Дефекты кодируемого белка, как было показано, являются причиной болезни Папильона Лефевра, аутосомно-рецессивного заболевания, характеризующегося палмоплантарным кератозом и пародонтитом. Катепсин С функционирует как ключевой фермент в активации гранулевых серинпептидаз в воспалительных клетках, таких как эластаза и катепсин G в клетках нейтрофилов и химаза и триптаза в тучных клетках. При многих воспалительных заболеваниях, таких как ревматоидный артрит, хроническая обструктивная болезнь легких (ХОБЛ), воспалительная болезнь кишечника, астма, сепсис и кистозный фиброз, значительная часть патогенеза вызвана повышенной активностью некоторых из этих воспалительных протеаз. После активации катепсином С протеазы способны разрушать различные компоненты внеклеточного матрикса, что может привести к повреждению тканей и хроническому воспалению.