Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Гидрокси-3 метилглютарил КоА лиазаның жетіспеушілігі – бұл организм лейцин аминқышқылын тиісті түрде өңдей алмайтын сирек кездесетін тұқым қуалайтын ауру. Бұған қоса, бұл ауру организмнің кетон денелерін жасауын тоқтатады, ал кетон денелері аша тұрғанда энергия үшін қолданылады.
3 Hydroxy 3 methylglutaryl CoA lyase deficiency is an uncommon inherited disorder in which the body cannot properly process the amino acid leucine. Additionally, the disorder prevents the body from making ketones, which are used for energy during fasting.
Презентация
Бұл ауру көбінесе өмірдің бірінші жылында пайда болады. HMG CoA лиаза жетіспеушілігінің белгілері мен көріністеріне құсу, денеден судың төмендеуі, әлсіздік, құрысулар және кома жатады. Сәбиде немесе балада эпизодтар туғанда қандағы қант деңгейі тым төмендейді (гипогликемия), ал зиянды заттар жиналып, қанның қышқылдануына (метаболикалық ацидозға) әкелуі мүмкін. Мұндай жағдайлар көбінесе инфекция, ашаралық, қарқынды физикалық жаттығулар немесе кейде басқа да түрлі стрестерден туындайды.
This disorder usually appears within the first year of life. The signs and symptoms of HMG CoA lyase deficiency include vomiting, dehydration, lethargy, convulsions, and coma. When episodes occur in an infant or child, blood sugar becomes extremely low (hypoglycemia), and harmful compounds can build up and cause the blood to become too acidic (metabolic acidosis). These episodes are often triggered by an infection, fasting, strenuous exercise, or sometimes other types of stress.
Себеп
HMGCL геніндегі мутациялар 3-гидрокси-3-метилглютарил-КоА лиаза тапшылығын тудырады. HMGCL генімен жасалатын фермент диеталық ақуыздар мен майларды энергияға жіктеуде маңызды рөл атқарады. Атап айтқанда, бұл фермент көптеген ақуыздардың құрамына кіретін лейцин аминқышқылын өңдеуге жауапты. Бұл фермент майдың ыдырауы кезінде кетондарды да өндіреді. Егер HMGCL геніндегі мутация осы ферменттің активтілігін азайта немесе тоқта та, организм лейцинды тиісті түрде өңдей алмайды немесе кетондарды дұрыс жасамайды. Кетондардың жетіспеуі гипогликемияға алып келеді, ал аминқышқылдар мен майдың ыдырауынан түзілетін органикалық қышқылдар қанның тым қышқылдануына себеп болуы мүмкін. Метаболикалық ацидоз және гипогликемия тіндердің, әсіресе орталық нерв жүйесінің жұмысын нашарлатады.
Mutations in the HMGCL gene cause 3 hydroxy 3 methylglutaryl CoA lyase deficiency. The enzyme made by the HMGCL gene plays an essential role in breaking down dietary proteins and fats for energy. Specifically, the enzyme is responsible for processing leucine, an amino acid that is part of many proteins. This enzyme also produces ketones during the breakdown of fats. If a mutation in the HMGCL gene reduces or eliminates the activity of this enzyme, the body is unable to process leucine or make ketones properly. A lack of ketones leads to hypoglycemia, and compounds called organic acids (which are formed as products of amino acid and fat breakdown) can cause the blood to become too acidic. Metabolic acidosis and hypoglycemia impair tissue function, especially in the central nervous system.
Дифференциалдық диагностика
Бұл жағдай кейде Рей синдромымен шатастырылады, бұл балаларда тауықтан немесе тұмау сияқты вирустық инфекциялардан жазылып жатқанда дамитын ауыр дерт. Рей синдромының көптеген жағдайлары осы вирустық инфекциялар кезінде аспирин қолданумен байланысты.
This condition is sometimes mistaken for Reye syndrome, a severe disorder that develops in children while they appear to be recovering from viral infections such as chicken pox or flu. Most cases of Reye syndrome are associated with the use of aspirin during these viral infections.
Эпидемиология
Әдебиетте I типті МГА (MGA) диагнозы қойылған 20-дан аз науқас туралы хабарламалар бар (Mol Genet Metab. 2011 ж. қараша; 104(3):410-413. Электрондық нұсқасы 2011 ж. 26 шілдеде жарияланды).
Less than 20 patients with MGA type I have been reported in the literature (Mol Genet Metab. 2011 Nov;104(3):410 3. Epub 2011 Jul 26.)