Деградация белков
-
Протеасомы и система убиквитин-протеасомы: деградация белков в клетке.
Протеосомы: разрушение поврежденных белков в клетках. Роль протеолитических комплексов, убиквитина и убиквитин-лигаз в регуляции и деградации белков.
-
Убиквитин: повсеместный регуляторный белок эукариот.
Убиквитин: регуляторный белок, обнаруженный во всех эукариотических клетках. Ген UBB, UBC, UBA52, RPS27A. Роль в деградации белков, Нобелевская премия.
-
Белки-шапероны и помощь в правильной сборке белков.
Молекулярные шапероны: белки, помогающие правильной сборке и предотвращающие агрегацию других белков. Роль в стрессе, денатурации и протеолизе.
-
Белки теплового шока: структура, функции и роль в стрессовом ответе.
Белки теплового шока (HSP): защита клеток от стресса! Роль в правильной свертке белков, восстановлении после повреждений и реакции на тепло.
-
Белки теплового шока 70 кДа: структура, функции и регуляция.
Белки теплового шока Hsp70: функции в клетке, защита от стресса, роль в терапии рака. Важны для правильного сворачивания белков и детоксикации.
-
Убиквитинлигазы: механизм и роль в клеточной биологии
Убиквитин лигазы (E3) – ферменты, регулирующие деградацию белков. Катализируют присоединение убиквитина к белкам-субстратам, помечая их для разрушения протеасомой.
-
Убиквитин-карбоксильный гидролаз L1: роль в нейродегенерации и онкогенезе.
УЧ Л1: ген человека, деубиквитинирующий фермент, важен для нейронов и нейроэндокринных опухолей. Роль в гидролизе убиквитина, структура и функции.
-
Ген CLU: структура, функции и роль в заболеваниях человека.
Ген CLU (кластерин) у человека: роль в защите от токсичных белков, связь с нейродегенерацией, раком и старением. Информация о структуре гена и изоформах РНК.
-
Белок теплового шока 10 кДа и ранний фактор беременности: структура и функции.
Белок теплового шока Hsp10 (cpn10): структура, функция и взаимодействие с cpn60 (GroEL). Роль в правильной сборке и фолдинге белков, зависимость от Mg2+ ATP.
-
Организующий белок Hsp70/Hsp90 (Hop/STIP1) человека: структура и функции
HOP белок у человека: функция, взаимодействие с Hsp70/Hsp90, роль в регуляции шаперонов. Важный ко-шаперон для правильной сборки белков.
-
Семейство белков HSP60: шапероны и механизмы сворачивания белка.
HSP60: белки-шапероны, помогающие правильной сборке белков при стрессе (жаре). Предотвращают ошибки сворачивания, важны для клеточной функции.
-
Тепловой шок и ответ клетки на стресс: поддержание протеостаза.
Тепловой шок: клеточный ответ на стресс, защищающий белки от повреждений. Активирует HSP – шапероны, поддерживающие протеостаз и предотвращающие гибель клеток.
-
Ген UBA1: структура, функции и роль в патогенезе заболеваний.
UBA1 ген человека: роль в убиквитинировании, деградации белков и развитии заболеваний (спинальная мышечная атрофия, нейродегенерация, рак). Хромосома Xp11.23.
-
Кальнексин: шаперон эндоплазматической сети человека.
Кальнексин (CNX): белок человека, участвующий в правильной сборке и контроле качества белков в эндоплазматической сети. Ген CANX. 🧬🔬
-
Деубиквитинирующие ферменты: классификация, механизм действия и роль в клетке.
Деубиквитинирующие ферменты (DUBs): функции, классификация (USPs, UCHs, MJDs, OTU, JAMM). Роль в регуляции белкового обмена и клеточных процессах.
-
HSPA8: Белок теплового шока 70 кДа и его роль в апоптозе и клеточном стрессе.
HSPA8 ген человека: белок теплового шока 70 кДа (Hsc70). Роль в сворачивании белков, апоптозе, раке, нейродегенерации и старении. Структура и функции.
-
Модификация белков SUMO: функции и механизмы
СУМО-белки: модификация белков в клетке. Роль в транспорте, регуляции генов, апоптозе и клеточном цикле. Посттрансляционная модификация, SUMOилирование.